Protein infrared spectroscopy汇.docVIP

5 Protein infrared spectroscopy 蛋白质 红外 光谱学 Infrared spectroscopy is based on the infrared absorption of molecules and is, compared with crystallography, a relatively simple and inexpensive tool for the global characterization of molecular conformations and conformational changes of proteins and other biomolecules. 红外光谱法 是基于 分子的红外吸收，与晶体学相比，它是一个相对简单和便宜的工具，用于 总体描述 蛋白质 及 其它生物大分子 的 分子构象 和 构象变化。 Depending on the measurement technique, scanning infrared (IR) spectrometers, Fourier transform infrared (FTIR) spectrometers, and single wavelength infrared apparatuses are distinguished (see Sect. 5.1). 根据测量方法，扫描红外光谱仪，傅里叶变换红外光谱仪，和 单波长的红外装置 被区分开来（见5.1节）。 Typically the most interesting spectral region for biomolecules is ν equals four hundred to four thousand reciprocal centimeter, where the wavenumber, ν, is defined as ν is identical to one over wavelength. 对于生物分子，典型地 最令人关注的 光谱区间 是 v = 400 - 4000 cm-1,这里的波数，v 被定义为 ：v 恒等于 波长的倒数。 Infrared activity requires a change of dipole moment upon excitation (Fig. 5.1). 红外活性 振动 需要 一个 受激发的 偶极矩 的变化（如图 5.1）。 Fig. 5.1 Example of infra-red active and non-active vibrations. 图5.1 红外活性 和 非活性 振动 的例子。 Note that infra-red activity requires a change of dipole moment 注意，红外活性振动需要一个偶极矩的变化。 （图中的箭头表示振动方向。分子的振动形式可以分为两大类：伸缩振动和弯曲振动。伸缩振动是指原子沿键轴方向的往复运动，振动过程中键长发生变化。弯曲振动是指原子垂直于化学键方向的振动。可以看到，下图表示红外非活性振动，由于是对称伸缩振动，分子中各个共价键偶极矩的矢量和不变，所以无法产生红外吸收光谱。） For proteins the amide chromophore absorption in the region of one thousand five hundred reciprocal centimeter to one thousand seven hundred reciprocal centimeter ( approximately equals six micrometers wavelength ) is particularly important for the assessment of secondary structure content and structural changes. 对蛋白质而言，氨基生色团 的 吸收光谱 大约在1500 cm-1 - 1700 cm-1 附近（≈ 6 μm 波长） 对于评估 蛋白质的 二级结构 及其 结构变化 是特别重要的。 Regarding the resolution of protein secondary structure, the information content of IR and FTIR spectroscopy is comparable with that of circular dichroism , and regarding the resolution of features of the tertiary s