Na,K—ATP酶的结构和功能.pdf

维普资讯 Na，K—A 酶的结构和功能 北京医科大学生物物理学教研室 成 同怡综述 昊本珩 审棱 摘耍 动物细胞质膜 上的N ，K-ATP酶是一种Mg 依赖的，N 、K 激话的与 对 乌 本 苷 敏 感的别构酶 。30多年来对它的结构、功能及其调节机制等方面的研究，都取得 了可喜的进展。当 其结构异常或功能障碍时均可引起病患。 生物有机体需在稳定的内环境中执行各 的催化功能。 的功能虽还不清楚，但推测 种功能。稳定的内环境是在神经 、内分泌调 它可能起调节作用。用冷冻劈裂等方法制得 节下由离子转运系统控制的 ‘”。在这过程 的标本，可观察到Na，K—ATP酶是跨膜的。当 中Na，K—ATP酶起着主要的作用。本文就Na， ATP或乌本苷分别结合于附图坤 口的⑤和③ K—ATP酶的结构和功能作一综述 。 位置时就可增加或抑制离子转运，由此可见 口亚单位也是跨骥的。现公认Na，K—ATP酶有 Na，K—ATP酶的结构 E1和E2两种构象。当在Mg 的辅助 下N 和 fA) 1955年Hoikin和Keynes~现细胞 内Na 的 主动转运 。1959年Skou认为Na、K的主动转 卤蠡)丌U 运和Na，K—ATP酶有关 ， 。这种酶需有 一 定的Na、K才能激活，故称它为Na，K—ATP 酶。经血影试验得知 ：①Na、K 的主动转 运和ATP水解有关 。②血影 内有Na、M 和 MgATP M ^DP+Pi ATP，血影外有K 时则ATP水解。③ 1个Na， K—ATP酶分子每秒钟可水解 100个ATP。④水 囹 解 1个ATP可使 3个Na泵出细胞．同时携带 @? 2个K 进入细胞 (1 3，2)。⑤血影外有乌 本苷时可抑制N ，K—ATP酶的活性及Na、K 的主动转运 。 现 已可将质骥中N ，K—ATP酶分离纯化。 纯化的酶可在人工脂质体 中重建 ，一并能模拟 K 、K 的主动转运，其ATP水解和Na、K 附图 N ，K ATP醇模 型¨’ 主动转运之 间的化学计量关系也是 1：3：2。 ‘A j i，2 3，5分别为N 、K 乌本 酶的活性和底物浓度与离子转运速度和离子 苷和ATP结合的位置 ，4为磷酸化位 浓度两者的特征 曲线极其相似 。 乒。 fB )示 、 的嫌水跨膜区 。 上述结果均说明了Na，K～ATP酶就是N K 泵。用SDS凝胶 电泳方法证 明它是 由 2个 ATP分别结合于附图^中 的①和⑤位置时， 和卢亚单位组成 的异四聚体 。当两个亚单 ~lJATP末端的磷酸基水解 、 1磷酸化 。磷酸 位分开时，则酶活性消失。 亚单位具有酶 化 了的酶蛋 白是高能的，因而它从原来亲N 236· 维普资讯 的 1转变为亲K 的、低能的E2。在此过程 中 调节、控制细胞 内外的离子成分 Na结合位点从膜 内例转 向膜外倒，而将 3个