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普通生物化学习题解析参考 绪论习题 简答题 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应—生命现象化学基础的一门科学。 研究内容： 静态生物化学：构成生物体的基本物质的结构、性质及结构与功能的关系。 动态生物化学：构成生物体的基本化学成分在生命活动过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 信息生物化学：包括核酸的生物合成，蛋白质的生物合成，物质代谢与基因表达的调控等。 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。 准备和酝酿阶段（18c中期-20c初）：研究生物体的化学组成。如脂类、糖类和氨基酸性质的系统研究；发现可溶性催化剂(酶) 建立与发展阶段(20c初-20c中叶)：重要分子的发现和物质代谢途径的确定。如确定了生物体内主要的物质代谢途径；发现了多种激素、必需氨基酸,必需脂肪酸和多种维生素 深入发展阶段(20c中叶-20c末)：分子生物学时期。如建立DNA双螺旋结构模型；兴起重组DNA技术；人类基因组研究 黄金时期（本世纪初—）：后基因组时期。如功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学等研究。 蛋白质化学习题 一.名词解释 氨基酸：含有氨基的羧酸，是肽和蛋白质的构件分子。 蛋白质的稀有氨基酸：非编码氨基酸，标准氨基酸的衍生物。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成的量不足,必须通过食物供应的氨基酸。 包括Thr、Lys、Phe、Met、Trp、Leu、Ile、Val八种。 非蛋白质氨基酸：不构成蛋白质氨基酸；150多种，多为标准AA衍生物，还有β-，γ-，δ-氨基酸，D型氨基酸。 氨基酸等电点（pI）：解离成阴、阳离子的程度及趋势相等，氨基酸主要为兼性离子，溶液净电荷为零时溶液pH。 茚三酮反应：氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中加热产生蓝紫色（脯氨酸、羟脯氨酸黄色）有色化合物的反应。用于氨基酸定性、定量分析。 Edman反应：碱性条件下氨基酸α-NH2的H原子被异硫氰酸苯酯（PITC）烃基苯氨基硫甲酰基取代生成苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC-氨基酸），无水HF中生成苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸：无色）的烃基化反应。可重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，是氨基酸自动测序的基础。 Sanger反应：碱性条件下氨基酸α-NH2的H原子被2,4-二硝基氟苯的烃基二硝基苯基取代生成二硝基苯基氨基酸（黄色）的烃基化反应。可用于N端分析。 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键。 肽：氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。 寡肽：25个以下氨基酸残基形成的肽。 多肽：多于25个氨基酸残基形成的肽。 N-端：多肽链具游离的氨基的一端。 C-端：多肽链具游离的羧基的一端。 二硫键：两个半胱氨酸侧链巯基脱氢氧化形成的共价键，是维持某些蛋白质空间结构稳定的重要因素。。 蛋白质：由不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 结合蛋白质：由单纯蛋白质和非蛋白辅基——核酸、糖、脂、磷、金属和色素等结合构成。 寡聚蛋白：二条或二条以上肽链非共价结合。 蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序。 肽平面：与肽键相关的6个原子形成的一个刚性平面。 二面角(φ，ψ) ：决定了相邻肽平面的相对空间位置的N-Ca键在（－180°—＋180°）旋转的旋转角度φ角和Ca-C键在（－180°—＋180°）旋转的旋转角度ψ角。 蛋白质二级结构：肽链的局部空间结构，多肽链本身的折叠和盘绕形成的空间结构单元。 模序：多肽链中在空间上靠近的一些二级结构单元彼此相互作用，形成的有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合（聚集）体。 结构域：球状蛋白质的折叠单位，多肽链上某些模体或模序相互联系，进一步形成可明显区分空间结构区域,并具有特定的生物学功能的紧密的近似球形的结构。 蛋白质三级结构：多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。 蛋白质四级结构：蛋白质分子内非共价键连接的各自具有独立三级结构的多肽亚基的种类、数量以及各个亚基在蛋白质分子内的空间排布和相互作用。 分子伴娘：帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装的蛋白质。 同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能且具有明显的氨基酸序列相似性的蛋白质。 别构效应：别构剂与蛋白质别构部位结合而引起其亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变。 波尔效应：CO2 降低血红蛋白对氧亲和力（CO2浓度的增加降低细胞内的pH，血红蛋白结合H＋和CO2使得血红蛋白对氧亲和力下降） 蛋白质变性：理化因素作用下, 蛋白质分子内的二硫键和非共价键被破坏,分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，天然构象发生变化, 引起蛋白质理化性质和活性的改变（原有性质