第三章 酶(12医本).ppt

问题： 全酶的组成及其作用 名词：活性中心 同工酶 二、底物足够时[E]对V的影响呈直线关系 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，V与[E]成正比。 关系式：V = K3 [E] 问题 如何描述[S]对V的影响 简述Km和Vmax的意义 解释最适温度和PH值 试述竞争性抑制作用特点，举例说说其在临床药学上的应用 试比较竞争性抑制与非竞争性抑制区别 二、酶含量的调节包括对酶合成与 分解速率的调节 酶蛋白合成的调节 酶降解的调节 第 五 节核 酸 酶（Nuclease） （一）别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶的活性 别构激活剂 别构抑制剂 别构调节 (allosteric regulation) 别构酶 (allosteric enzyme) 代谢物与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。 别构部位 (allosteric site) 别构效应剂 (allosteric effector) 变构酶的S形曲线 几个名词： 一 、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节 （二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团 与酶的共价结合与分离实现的 举例： 何谓共价修饰(covalent modification)？ 共价修饰的类型： （三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有 催化活性的酶 举例 酶原、酶原激活及酶原激活的本质 酶原激活的意义 某些酶原的激活 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) 溶酶体蛋白酶降解途径 非溶酶体蛋白酶降解途径 —指所有可以水解核酸的酶 * * 目录 第三章 酶 Enzyme（E） E E E E 蛋白质（E） 核酸类（核酶、脱氧核酶） 生物催化剂 是活细胞合成的一类蛋白质 具有高度特异性和高度催化效率的生物催化剂。 何谓酶？ 第一节酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme 酶的不同形式: 单体酶(monomeric enzyme)：单一亚基构成的酶 。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成多酶体系或称多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 一、 E的分子组成常含有辅助因子 单纯E (simple enzyme) 结合E (conjugated enzyme) 结合E 蛋白部分： 辅助因子 E蛋白 (apoenzyme) 小分子有机化合物 金属离子 全E (holoenzyme) 决定反应的特异性 决定反应的种类与性质 二、E的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位 必需基团(essential group) E的活性中心(active center)/活性部位(active site） 活性中心内的必需基团 活性中心外的必需基团 结合基团 催化基团 几个名词： 三、同工酶是催化相同化学反应 但一级结构不同的一组酶 (临床)举例： 什么是？ 人LDH同工酶谱： 意义： （一同三不同） 指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 第 二 节酶的工作原理 The Mechanism of Enzyme Action （一）极高的催化效率 （二）高度的特异性 （三）可调节性 （四）不稳定性 一、 酶反应的特点 二、酶通过促进底物形成过渡态 而提高反应速率 （一）酶比一般催化剂更能有效地降低反应的活化能 （二）酶与底物结合形成中间产物 其它机制 诱导契合作用使酶与底物密切结合 第 三 节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 研究某一因素的影响时，其余各因素均恒定。 何谓酶促反应动力学? 研究各种因素对酶促反应速度V的影响，并加以定量的阐述。 影响因素有: 酶浓度[E]、底物浓度[S]、pH、温度T、 抑制剂I及激活剂等。 采用反应的初速度（initial velocity） 一、[S]对V的影响的作图呈矩形双曲线 [S]对V的影响呈矩形双曲线关系: 研究条件: 此矩形双曲线可用米-曼氏方程表示 b c a 矩形双曲线和米-氏方程的对应关系 Ｖ＝ Vmax[S] Km + [S] V