酶的命名与分类.ppt

酶 (Biocatalytics) 学习要求 了解酶的命名和分类 弄清酶的化学本质 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km 最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 弄清影响酶促作用的各种因素 掌握酶促作用的动力学和结构基础 对比酶的几种不同类型的抑制作用 酶的作用机制与药物分子的设计 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用 5.1 生物催化剂的发现和发展 一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶：1833 3、enzyme 1878年 4、1926年，脲酶结晶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶 二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？ 5.2 酶的命名和分类 国际系统命名法： 1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶 2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶 习惯名或常用名： 1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名 如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶 国际系统分类法 酶的六大类： 氧化还原酶类（oxido-reductases) 转移酶类（transferases) 水解酶类（hydrolases) 裂合酶类（lyases) 异构酶类（isomerases) 合成酶类（ligases) 如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission) 5.3 酶的作用特性 酶的催化作用特性 与酶的催化特性有关的因素 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子 酶的催化作用特性 （一）酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂 比普通催化剂效能高107～1013倍 酶的催化作用特性 （三）酶促反应遵循米氏动力学方程 与酶催化特性有关的因素 1 酶分子的结构 2 酶与底物分子之间的相互作用 3 酶与底物分子之间的定向效应 4 酶与反应过渡态的结合作用 5 酶与底物的手性选择性结合作用 （一）酶分子的结构 酶分子的结构 必需基团：与酶的催化活性有关 活性中心的必需基团：与底物结合 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构维持作用 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、定位、免疫等 （二）酶与底物分子相互作用 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex) E+S ES E+P 酶－底物结合力 1、静电引力 2、氢键 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境 （三）酶与底物的定向效应 底物分子结合到酶的活性中心： 1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因 （四）酶与反应过渡状态的结合作用 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底物或产物的亲和能力 （五）酶与底物的手性选择结合作用 不对称催化作用 大多数天然产物都具有旋光性 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催化活性的手性中心，对底物分子起诱导和定向作用，使反应按单一的方向进行。 （一）辅酶和辅基 1、辅酶和辅基的区别 与酶蛋白结合的强弱——透析 2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力 3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物” 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 全酶中的酶蛋白决定底物专一性 （一）辅酶和辅基 4、辅酶和维生素 大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B族维生素。 （二）酶分子中的金属离子 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD 1） 酶蛋白与金属离子结合紧密 2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+， Zn2+，Mn2+等 3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子 金属激活酶（metal-actived enzymes) 1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等 5.4 酶促反应动力学 什么是酶促反应动力学? 米氏方程 米氏方程的推导 影响酶