03章酶 4.pptVIP

第三章 酶 酶的概念 目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 核酶（脱氧核酶） 第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 酶的不同形式: 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 结合酶 (conjugated enzyme) 全酶分子中各部分在催化反应中的作用: 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 金属离子是最多见的辅助因子 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。 辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group)。 二、酶的活性中心：是酶分子中执行其催化功能的部位 活性中心内的必需基团 三、同工酶 （一）酶促反应具有极高的效率 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)： 相对特异性(relative specificity)： 立体结构特异性(stereospecificity)： 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。 中间产物 （二）Km与Vm是有意义的酶促反应动力学参数 Km值的推导 Km与Vmax的意义 Km与Vmax的意义 定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。 意义： Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力； 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vmax 二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系 在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。 三、温度对反应速率的影响具有双重性 温度对酶促反应速率具有双重影响。 酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度(optimum temperature)。 四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率 酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH)。 五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率 酶的抑制剂(inhibitor) 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) （二） 可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。 底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。 这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。 六、激活剂可加快酶促反应速率 必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂 (non-essential activator) 第四节 酶的调节The Regulation of Enzyme （一）变构酶通过变构调节酶的活性 变构效应剂 (allosteric effector) （二）酶的化学修