上次课复习1必需多不饱和脂肪酸.docVIP

第 5 次课 2 学时 上次课复习：1.必需多不饱和脂肪酸？双亲分子？2.卵磷脂和脑磷脂的分子组成？ 3.血浆脂蛋白分为哪几类？ 4.生物膜的主要组成 引入新课 本次课题（或教材章节题目）：第三章　蛋白质（教材中3,4，5,6，7章） 第一节 氨基酸（1） 教学要求： 1.掌握组成蛋白质的20种氨基酸的结构通式、三字符；各氨基酸结构特点；氨基酸分类 2.掌握氨基酸的酸碱化学：等电点、两性解离； 3.了解氨基酸的甲醛滴定； 重 点：氨基酸的结构通式;氨基酸的分类；三字符；氨基酸酸碱化学、pK值、pI； 难 点：20种氨基酸的结构特点；氨基酸的酸碱化学 教学手段及教具：课堂讲授与PowerPoint演示相结合。 讲授内容及时间分配：　 导入新课：5分 蛋白质　 第一节　氨基酸（1） 一、氨基酸----蛋白质的构件分子（15分） 二、氨基酸的分类（30分） 三、氨基酸的酸碱化学（35分） 小结：5分 课后作业 1.蛋白质的20种氨基酸的结构特征？是否都有旋光性？是否都是L- α-氨基酸？ 2.必需氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸各是哪些氨基酸？ 3. 兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？ 4.哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？ 5. 把一个氨基酸结晶加入到pH7.0的纯水中，得到了pH6.0的溶液，问此氨基酸的pI值是大于6.0？小于6.0？等于6.0？ 6.写出组氨酸在pH　1、4、8、12时组氨酸的净电茶是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，组氨酸是向阳极还是向阴极迁移？ 书后155页习题：2，3, 5,6 参考资料 《》出版社　　第二版 第 6 次课 2 学时 上次课复习： 蛋白质的20种氨基酸是否都是L- α-氨基酸？ 酸性氨基酸和碱性氨基酸各是哪些氨基酸？ 哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？ 氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？ 本次课题（或教材章节题目）：第三章　蛋白质　第一节　氨基酸（2） 教学要求： 1.掌握 Sanger试剂和Edman反应；侧链巯基的化学反应； 了解其它的化学反应； 2.掌握氨基酸的光学活性和光谱性质； 3.掌握氨基酸混合物的分离原理及方法：纸层析、柱层析、离子交换层析 重 点： Sanger试剂和Edman反应；侧链巯基的化学反应；氨基酸紫外吸收；纸层析和离子交换层析分离分离氨基酸的原理； 难 点： 纸层析和离子交换层析分离分离氨基酸的原理 教学手段及教具：课堂讲授与PowerPoint演示相结合。 讲授内容及时间分配： 复习：5分 第一节　氨基酸 四、氨基酸的化学反应（30分） 五、氨基酸的光学活性和光谱性质（20分） 六、氨基酸混合物的分析分离（30分） 小结：5分 课后作业 1.α-氨基酸的烃基化反应常用的二种试剂是？氨基酸自动分析仪依据哪种反应原理设计？ 2.α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？ 3.米伦反应、坂口反应和 Pauly反应是哪些氨基酸侧链的反应？ 4.半胱氨酸的巯基都有哪些反应？常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？ 5.哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？ 6.氨基酸纸层析、离子交换层析的原理？ 155页：11,14,15 参考资料 《蛋白质分子基础》高教出版社　第二版　陶慰孙等 《》出版社　　第二版(protein) 　　　(123页 第3，4，5，6，7章) 第一节 　蛋白质概述 第二节 　氨基酸 第三节 　蛋白质的共价结构 第四节 　蛋白质的三维结构 第五节 　蛋白质结构与功能的关系 第六节 　蛋白质的性质、分离与纯化 第一节　蛋白质概述　　157页 蛋白质的化学组成与分类 蛋白质的构象和结构 蛋白质生物学功能 蛋白质的概念 存在于所有的生物细胞中，是由20种α－氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。相对分子质量由数千到数千万。 有些蛋白质尚含有非蛋白成分。 一、蛋白质化学组成与分类 化学组成特点 蛋白质的分类 1.元素组成特点 蛋白质的含氮量接近于16% 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数，6.25) 蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础 　　　　　 粗蛋白含量 ＝样品含氮量 ? 6.25　 　　　　　　蛋白质含量 = 样品蛋白氮 ? 6.25 有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等. 三聚氰胺 是一种重要的氮杂环有机化工原料，主要用于生产三聚氰胺-甲醛树脂，广泛用于木材加工、塑料、涂料、造纸、纺织、皮革、电气、医药等行