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免疫球蛋白G(IgG) 免疫球蛋白G 　　（immunoglobulin G，IgG）是血清中免疫球蛋白主成分，约占血清中免疫球蛋白总含量的75%，正常值为9.5~12.5mg/ml。其中40～50%分布于血清中，其余分布在组织中。分子量约为150000道尔顿。人类血清中的IgG主要为单体，正常人的IgG包括四个亚型，其IgG1占60～70%，IgG2占15～20%，IgG3占5～10%，IgG4占1～7%。这些亚型在补体激活的经典途中结合能力各不相同。IgG主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成，是唯一能通过胎盘的抗体，对防止新生儿出生数周内的感染起很大作用。婴儿初生后第3个月已能合成IgG，2～3岁时已达成人水平。40岁后逐渐下降。IgG的含量个体差异很大，同一个体在不同条件下，波动也很大。机体在抗原刺激下产生的大多数抗菌、抗病毒、抗毒素抗体属于IgG。不少自身抗体，例如系统性红斑狼疮的LE因子，抗甲状腺球蛋白抗体也属于IgG。IgG是机体抗感染免疫的主力抗体。 　　一组具有特殊的化学结构和免疫功能的球蛋白，存在于体液内和淋巴细胞表面，是抗体的物质基础。按结构和功能的不同分为五大类:IgG，IgM，IgA，IgD和IgE。其分子大小、电荷、氨基酸组成和碳水化合物含量很不均一。当患变态反应性疾病、自身免疫性疾病、各种感染以及多发性骨髓瘤等时，免疫球蛋白可异常增高。患获得性免疫缺陷综合征等免疫缺损病时免疫球蛋白可异常降低，临床上常应用免疫球蛋白制剂防治传染病、某些肿瘤和免疫缺损病等。 　　免疫球蛋白的基本结构 Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子（图1）。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基酸和抗原性不尽相同。轻链和重链氨基末端的氨基酸顺序易发生变化，故这部分称为可变区（V区）。V区是用以识别抗原和决定抗体特异性的部位。肽链其余部分(即羧基末端)氨基酸的数目和顺序相对恒定，故称稳定区（C区）。稳定区决定着Ig分子的各种生物功能。Ig的主要生物化学性质见表1。　用木瓜酶可将免疫球蛋白断裂为三个大小相似的断片。其中两个断片可与抗原结合，称为抗原结合片断(Fab段)，另一断片可结晶，称为结晶片断(Fc段)。用胃酶可将免疫球蛋白断裂为两段，一个大断片为5S双体F(ab′)2，一个小断片与Fc类似，称为pFc′（图2）。　免疫球蛋白(Ig)分子的类型 Ig 分子由于受遗传控制的抗原性不同，即特异性抗原决定簇不同，而有不同的变异性。包括：①同种特异性。同一种属中所有成员的Ig分子都具备的抗原标记。例如，凡是人类都具有五类免疫球蛋白，其中IgG可按重链氨基酸的不同分为IgG1～IgG4四个亚类；IgM有IgM1～IgM2两个亚类，IgA有IgA1～IgA2两个亚类， IgD有 IgD1～IgD2两个亚类等。②异型特异性。同一种属不同成员的Ig分子可具有不完全相同的特异抗原标记。③独特型(Id)。每一Ig分子皆可具有独特的抗原决定簇。由于体内具有千百万个抗体形成细胞克隆（细胞株），可以想见独特型为数极多。 　　免疫球蛋白分子的生物功能 Ig分子具有结合抗原和刺激抗体生成的双重功能（表2）。首先，它能与抗原结合，产生多种生物效应，包括：①与病原微生物或它分泌的毒素结合，产生抗感染免疫;②活化体液的一类正常组分，即补体分子，起到杀伤病原体或靶细胞的作用；③加强吞噬细胞等免疫细胞的吞噬或杀伤效应；④与组织中的肥大细胞或嗜碱性粒细胞结合，产生过敏反应；⑤封闭移植的脏器，增强对它的保护，减缓排斥；⑥封闭肿瘤细胞，降低免疫保护。免疫球蛋白还能穿过胎盘输送给胎儿。此外，由于Ig分子由糖蛋白组成，所以除了上述抗体活性，还有抗原性，可活化自身免疫细胞，使之产生针对抗体的抗体──抗独特型抗体（Id抗体），从而形成自身调节的功能。　各类免疫球蛋白的特性 五类Ig在理化及生物学特性上各有不同。 　　① IgG。IgG是生物体液内主要的Ig，约占血液中Ig总量的70～75%。由于IgG能通过胎盘，所以新生儿从母体获得的 IgG在抵抗感染方面起重要作用。婴儿出生后2～4周开始合成IgG，8岁以后血清中IgG可达到成人水平。由于IgG较其他类Ig更易扩散到血管外的间隙内，因而在结合补体、增强免疫细胞吞噬病原微生物和中和细菌毒素的能力方面，具有重要作用，能有效地抗感染，这是对人体有利的一面。但某些自身免疫病，如自身免疫性溶血性贫血、血小板减少性紫癜、红斑狼疮以及类风湿等中的自身抗体都是IgG。一旦它与相应的自身细胞结合，反而加强了组织损伤作用。