蛋白质空间结构.pptVIP

* 影响构象的因素 环境（外因） 自身（内因） 与溶剂分子相互作用 受溶液pH和离子组成、强度影响 氨基酸序列 酰胺平面 亲水性 电荷 R间相互作用 1、氢键 （） 具有（）性、（）性 主链之间 二级结构 侧链之间 三、四级 与水之间 成水化膜，溶解 稳定构象的作用力 蛋白质分子中（）等可以形成 2、范德华力 （） 3、疏水作用 4、盐键 （） 5、二硫键 （） 疏水基团为避水而接近聚集 疏水基团之间的范德华力 非共价键的统称（） 氢键、范德华力、疏水作用、盐键等的统称（） 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 蛋白质分子中（）等可以形成 Cα Cα Cα ψ φ 碳原子 氮原子 氧原子 氢原子 R基团 二面角 φ NC ψ CC 多肽折叠的空间限制 拉氏构象图 －180 ° －120 ° －60 ° 0 ° ＋60 ° ＋120 ° ＋180 ° φ ＋180° ＋120° ＋60 ° Ψ 0 ° －60 ° －120 ° －180 ° β折叠区 α螺旋区 ——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 一、α-螺旋（α-helix）（重点、难点） （）和（）于（）年提出。 1、结构要点： （1）一条肽链绕成螺旋，每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。 （2）螺旋稳定因素为氢键。每个肽键的羰基氧与远在其后第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键。氢键的走向平行于螺旋轴。 —C—(NH—C—CO)3 N— O H H R 3.613 (ns) 第一节 二级结构 3.6个氨基酸残基 0.54nm 氢键 （ 3 ）R侧链基团伸向螺旋的外侧。 R R R R R R R R R 螺旋的横截面 （ 4 ）绝大多数为右手螺旋。 因为左手螺旋中R基团的空间位阻大， 所以，多聚甘氨酸可以左手螺旋。 2、影响α螺旋形成的因素 形成氢键的原子 脯氨酸为亚氨基酸，其残基主链无氢。 β碳原子上的侧链 位阻 异亮、缬、苏、 R基团的电荷 同性相斥 如多聚谷氨酸，pH4以下可，pH4以上不可 螺旋的偶极矩 每一个酰胺平面为一个偶极矩。 螺旋帽化 螺旋的前四个和后四个残基不形成氢键， 由其它化合物提供氢键配偶体。 螺旋中酰胺平面是同方向，所以，整个 螺旋是一个偶极矩。氨基端正、羧基端负 二、β-折叠结构（β-pleated sheet）（重点） 是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 Cα Cα Cα Cα Cα Cα R R R R R R N N C N N C C C 平行 反平行 β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。 氨基酸残基伸展长度3.5nm。 氢键 3.6nm 三、β-转角（β-turn）（重点） 为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转180°，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到第四个氨基酸的氨基氢上。 N—4CH—C C 3CH N—H O=C 2CH N C—1CH—N R R H O H R R O H O β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。 β凸起 四、无规卷曲（了解） 又卷曲、松散肽段 没有一定规律的松散肽链结构。 α胶蛋白 β胶蛋白 胶原蛋白 弹性蛋白 肌球蛋白 附 纤维状蛋白质 一、超二级结构（熟悉） 指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。 又标准折叠单位、折叠花式 常见组合： αα　　 βαβ　　 ββ 第二节 超二级结构和结构域 二、结构域（熟悉） 结构域是球状蛋白质的结构或功能单位。 多肽链在二级或超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球形的结构， 具有部分生物功能。 对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。 一、蛋白质的三级结构（掌握） 指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。