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第8章 酶通论;酶的发现及研究历史;酵素的发现 ;;enzyme (in yeast);什么是酶？;一、酶催化作用的特点;;; 活化能(activation energy) 指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能 单位：KJ/mol ;1. 易失活（温和性）;2. 高效性; 酶的催化;3.专一性; （1）酶浓度的可调性 （2）通过激素调节酶活性 （3）反馈抑制调节酶活性 （4）抑制剂和激活剂 （5）别构调控、共价修饰、同工酶等 ;二、酶的化学本质及分类;; 单纯酶 ：只有蛋白质 结合酶（缀合酶）：脱辅酶 + 辅助因子 ;羧肽酶;NADPH—脱氢酶的辅酶;结合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合 同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合 ;;;monomeric enzyme：一般由一条肽链组成 oligomeric enzyme：为寡聚蛋白，≥2个亚基 multienzyme complex：几种酶靠非共价键 彼此嵌合而成。 由数个独立的酶组合起来形成络合体，催化一系列反应。（如糖代谢、脂代谢）;三、酶的命名和分类;优点 　命名简单 　　　　　　应用历史较长，使用方便 缺点　　　一名数酶、一酶数名 为了适应酶学发展的新情况，国际酶学会议于1961年提出一个新的系统命名法及分类原则，已被国际生化协会采用。;（二）国际系统命名法：; 底物1 ：底物2 + 反应性质+酶 ; 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。;（三）国际系统分类编号;;;氧化-还原酶催化氧化-还原反应，催化氢的转移或电子传递。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应;（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;酶的系统编号：4位数字 第一位：代表六大类反应类型 第二位：亚类（作用的基团或键的特点） 第三位：亚亚类（精确表示底物/产物的性质） 第四位：在亚亚类中的序号;—指酶对底物的选择性，也称特异性。;（1）锁钥学说——刚性构象 （2）诱导契合学说 （3）结构性质互补学说 ——静电效应、极性相同 （4）三点附着学说 ——立体异构专一性的酶;锁钥学说;诱导契合学说;羧肽酶的诱导契合模式;“三点结合”的催化理论;;（一） 酶活力与酶促反应速度 酶活力就是酶催化反应的能力 ——能催化多快的反应 通常以测出的酶促反应速度表示;1. 酶促反应速度的测定方法;;2.活力单位 (U) ; 在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。 1 IU= 1 ?mol / min ——酶活力单位标准化; 在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。 1 Kat =1 mol/s = 60×106 IU ——酶活力单位标准化 ;每mg酶蛋白所含的酶活力单位数。 u/mg酶蛋白 酶产品质量评价中常使用， 一定程度上代表酶的纯度。;一定条件下： 每秒钟、每个酶分子转换的底物分子数 或每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 一秒内1摩尔的酶可催化几摩尔的底物 ;酶活力测定实例; 测定完成一定反应所需的时间 测定单位时间内酶催化的化学反应量 （1）分光光度法： 利用底物/产物光吸收性质不同 选择适