2008医学生物化学复习提纲.docVIP

一、蛋白质的结构与功能 ?各种蛋白质含氮量平均为16%（凯氏定氮法） ?20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸），有八种必需氨基酸 ?掌握20种氨基酸的三字符号及各氨基酸的特性（如属于酸性、碱性、极性、非极性、含有芳香环、含有硫、是否为支链氨基酸等），了解一字符号 ?等电点定义及其计算（注意有三个可解离基团情况） ?酪氨酸和色氨酸决定了蛋白质紫外吸收峰在280nm波长附近 ?掌握茚三酮反应，Sanger反应，Edman反应， ?谷胱甘肽结构特点及其在生理意义，催产素和加压素的生理意义 ?蛋白质一级结构的概念及主要化学键（肽键、二硫键），了解一级结构的测定过程（掌握片段重叠法） ?二级结构概念及基本形式、三、四级结构概念 ?超二级结构、结构域的概念 ?蛋白质胶体性质，其稳定因素（水化膜和带电荷） ?蛋白质沉淀所用的试剂及沉淀的机理 ?蛋白质变性的特点 二、核酸的结构与功能 ?核酸、核苷酸（戊糖、碱基和磷酸） 戊糖第1位碳原子上的羟基与嘌呤的第9位氮原子或与嘧啶的第1位氮原子形成的N-C糖苷键 ?三种吡啶（单环）和两种嘌呤（双环）的中文名与一字符，稀有核苷结构特点和代号 ?260nm的紫外吸收特性（含有共轭双键） ?核苷酸之间以3‘，5’磷酸二酯键相连 ?DNA的书写方式 ?B-DNA双螺旋结构要点 ?mRNA是体内最多的一种RNA，帽子结构及聚A尾结构特点 ?tRNA的结构特点（二级、三级） ?rRNA是细胞内含量最多的RNA，rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体（核蛋白体）作为蛋白质合成场所 ?Tm的定义，Tm=69.3+0.41（%G+C） ?增色效应 ?退火与分子杂交的概念 了解核酸序列测的过程 三、酶 ?酶的概念 酶的命名 ?酶的分类：六大类。 ?单纯酶，结合酶（酶蛋白和辅助因子[辅酶和辅基]） ?酶的活性中心、结合基团与催化基团 ?酶具有高催化效率的因素 ?米曼式方程式 V=Vmax[S]/（Km+[S]），Km与Vmax的意义 ?三种可逆抑制剂的特点及对反应速度的影响 ?同工酶的概念 别构效应的概念 四、糖代谢 ?糖酵解是在胞浆中进行的，掌握该过程的关键酶，三个不可逆反应，底物水平磷酸化的部位及NADH+H+产生部位； ?有氧氧化：分为糖酵解；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；三羧酸循环和氧化磷酸化三个阶段 ?掌握三羧酸循环所用到的酶、三个不可逆反应、脱氢部位和底物水平磷酸化部位，有氧氧化生成ATP数量，三羧酸循环的生理意义 ?磷酸戊糖途径（在胞浆中进行）：包括氧化反应和基团转移反应，掌握6-磷酸葡萄糖脱氢酶的调节及生成NADPH+H+的情况 ?了解磷酸戊糖途径的生理意义 ?熟悉肝糖原的合成过程，关键酶是糖原合酶，合成部位在肝脏 ?糖异生的概念；部位：肝脏； ?掌握糖异生途径所绕过的三个不可逆反应 五、脂类代谢 ?脂类分脂肪和类脂(胆固醇及其脂、磷脂、糖脂) ?脂酸的合成：掌握合成部位（肝、胞液）及原料（乙酰CoA，需经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体运至胞液；NADPH，来自磷酸戊糖途径和苹果酸酶催化反应）；ATP、HCO3-及Mn2+ ?甘油三脂分解，甘油的代谢去路； ?脂酸的β-氧化：脂酸的活化在线粒体外的胞液中进行，转变为脂酰CoA，消耗两个高能磷酸键；氧化在线粒体内，进入线粒体需肉碱转运 ?掌握脂酸β-氧化过程及能量生成 ?了解不饱和脂酸的氧化，需顺式转变为反式，不耗能 ?掌握酮体的定义，酮体是脂酸在肝分解氧化特有的中间代谢产物，但肝无法利用酮体；合成酮体的原料乙酰CoA ?熟悉酮体合成过程及关键酶HMG CoA 合酶 ?熟悉酮体生成的生理意义 熟悉胆固醇合成的原料，合成部位，大致合成过程。 了解血浆脂蛋白的分类和组成。 六、生物氧化 ?了解生物氧化的概念及特点 ?掌握呼吸链的定义和组成 ?掌握两条重要的氧化呼吸链排列顺序 ?掌握氧化磷酸化的定义及三个偶联部位（NADH CoQ，CoQ Cyt c，Cyt aa3 O2）及每个部位的抑制剂 ?掌握几种高能磷酸键化合物如：ATP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰CoA等 ?了解胞液中NADH转运进入线粒体的机制即两种穿梭作用：α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用 七、氨基酸代谢 ??掌握氨基酸代谢库的概念及其来源与去路 ?掌握氨基酸的代谢包括脱氨基和脱羧基作用 ?掌握氨基酸的脱氨基作用方式： ?氧化脱氨基作用：L-谷氨酸脱氢酶 ?转氨基作用：谷丙转氨酶（ALT，GPT）（肝）和谷草转氨酶（AST，GOT）（心） ?联合脱氨基作用：肝和肾， L-谷氨酸脱氢酶；骨骼肌和心肌，通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 ?了解α-酮酸代谢的三个去路：生成非必需氨基酸；转变为糖和脂类；氧化供能 ?掌握尿素的生成部位、反