蛋白质的结构与功能.pptVIP

第一章 蛋白质的结构与功能;为什么我们要吃富含蛋白质的食品？ 蛋白质异常会否引起人的疾病？ 临床上检测蛋白质的方式如何？; 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质; 掌握：蛋白质在生物体中的重要性、蛋白质的组成和结构特点 熟悉：蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质 了解：蛋白质的分类;我们体内有丰富的蛋白质;我们非常缺蛋白;蛋白质-英文为“Protein”——第一重要.;生老病死，万物轮回(蛋白质层次);细胞膜—载体蛋白（物质、信号）、酶 ;其组成以及结构复杂程度不同 结构决定功能 （分子结构决定生物功能）;蛋白质（protein）的生物学功能;2、蛋白质的重要生物学功能;;第一节 蛋白质的分子组成 ;蛋白质的基本单位 ---氨基酸。;二、结构单位——氨基酸（amino acid）;H;1、这些氨基酸的结构具有什么共同特点？;（二）氨基酸的结构特点;（2）氨基酸分类：按其侧链?的结构和理化性质分类;;;;三、氨基酸的理化性质;;3、紫外吸收：;4、显色反应： 茚三酮反应;氨基酸如何一步步组成蛋白质？;四、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式;C;C;C;C;C－;根据下面图解，回答问题：;2、肽与多肽;蛋白质结构的多样性;第二节 蛋白质的分子结构;一、蛋白质的一级结构(primary structure) ;;二、空间结构;二级结构的主要形式;;2、β-折叠(β-pleated sheet);3、其它 （1）肽链主链出现的180°回折部分称β-转角。 （2）蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。;（二）三级结构(tertiary structure);;（三）四级结构(quarternary structure);;;三、蛋白质结构与功能的关系;（一）一级结构与功能的关系;;（二）空间结构与功能的关系;朊病毒简介;人和动物的Prion病;;第三节 蛋白质的理化性质;1、蛋白质的两性电离与等电点;;2、蛋白质的胶体性质;;3、变性(denaturation)、复性(renaturation);变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有 序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。;（2）复性：去除变性因素回复原来结构与功能 （3）应用 ①利用变性： 酒精消毒 高压灭菌 ②防止变性：低温保存生物制品 ③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属中毒);4、蛋白质的沉淀(precipitation);5、呈色反应：;6、紫外吸收;第四节、蛋白质的分类;小结： 1、重要名词：等电点；一级结构；空间结构; 亚基；蛋白质变性; 2、结构层次 元素组成：C、H、O、N（16%）、S 结构单位：20种L-α氨基酸（芳香族、含硫、酸性、碱性氨基酸等） 一级结构：肽键；多肽链；N端?C端 二级结构：稳定力（氢键）；类型（?螺旋，?折叠，?转角，无规卷曲） 三级结构特点 四级结构特点 3、重要性质：两性解离及等电点；紫外吸收；沉淀；变性 4、结构与功能关系（举例）;1、维持蛋白质分子二级机构中的次级键（ ）。 A、肽键 B、氢键 C、盐键 D、疏水键 E、范德华力 2、下列何种说法不正确（ ）。 A、蛋白质和氨基酸都是两性电解质　　B、蛋白质的水溶液具有亲水胶体性质 C、沉淀的蛋白质不一定变性D、蛋白质分子的特性与其结构密切相关E、变性蛋白质其分子的化学键完全断裂 3、蛋白质溶液是（ ）。 A、真溶液 B、混浊液 C、胶体溶液 D、疏水胶体溶液 E、以上都不是 4、多肽链中的氨基酸称为（ ）。 A、氨基酸单位　　B、氨基酸残基 C、氨基酸基团 D、氨基酸分子 E、氨???酸侧链 5、当溶液PH＞PI时蛋白质所带电荷是（ ）。 A、正电荷 B、负电荷 C、正负电荷相等 D、不显电性 E、不带电;6、当溶液PH＜PI时蛋白质所带电荷是（ ）。 A、正电荷 B、负电荷 C、不带电 D、不显电性 E、正负电荷相等 7、蛋白质分子的次级键不包括（ ）。 A、肽键 B、盐键 C、氢键 D、疏水键 E、范德华氏力 8、构成蛋白质的基本的化学键（ ）。 A、肽键 B、氢键 C、疏水键 D、盐键 E、范德华氏力 9、构成人体蛋白质的氨基酸是（ ）。 A、α-氨基酸 B、β-氨基酸 C、L-α-氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、D-α-氨基酸 10、构成人体蛋白质