沈药生物化学课件 第八讲要领.pdfVIP

第八章 主要含氮化合物的代谢 n 蛋白质的酶促降解 n 氨基酸的降解和转化 n 氨同化及氨基酸的生物合成 n 核酸的酶促降解 n 核苷酸的生物降解 n 核苷酸的生物合成 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 第一节 蛋白质的酶促降解 一、水解蛋白质的酶 羧基 端 羧肽酶 n 肽酶(Peptidase) 末端 Peptidase ｛ 一个AA或二肽 氨基 端 氨肽酶 n 蛋白酶（肽链内切酶） 肽链内部 含AA较少的肽链 蛋白酶 肽酶 蛋白质 小片段 氨基酸 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 化道内几种蛋白酶的专一性 氨肽酶 羧肽酶 羧肽酶 （Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys ） （Phe. Trp） （脂肪族） 胃蛋白酶 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 二、细胞内蛋白质降解的重要性 n 排除异常蛋白质（翻译出错的蛋白） n 排除积累过多的酶或调节蛋白 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 三、细胞内蛋白质降解的机制 细胞内蛋白质降解的机制 真核细胞中蛋白质的降解途径 （1 ）不依赖ATP的溶酶体途径，没有选择性，主要降解 细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命 的细胞内蛋白。（蛋白酶的pH偏低，5左右） （2 ）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异 常蛋白和短寿命蛋白 （调节蛋白）， 途径在不含溶酶 体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 意义： （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种 方式 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 n 泛素是一种8.5KD （76a.a.残基）的小分子 蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结 构高度保守，酵母与人只相差3个aa残基， 它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者 活化，然后被蛋白酶降解。 n 蛋白质是否被泛素结合而选择性降解与该 蛋白N端的AA有关，N端为Asp Arg Leu Lys Phe时，蛋白质的半寿期为2-3分钟。泛素 化的蛋白质在ATP参与下被蛋白酶水解。 PDF 文件使用 pdfFactory Pro 试用版本创建 n 2004年6 日瑞典皇家科学院宣布，2004年 诺贝尔