第五章 蛋白质的三维结构.pptVIP

第5章 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 (二)研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1.紫外差光谱 芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。 2.荧光和荧光偏振 变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。 4.核磁共振(NMR) 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 三、多肽主链折叠的空间限制 (二)可允许的φ和ψ值：拉氏构象图 (三)β转角和β凸起 (二) 丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质 胶原蛋白的共价键 (四) 弹性蛋白 1.弹性蛋白最重要的特性是富有弹性。 2.弹性蛋白不含羟赖氨酸，不被糖基化，不能形成胶原蛋白那样的超螺旋。 3.弹性蛋白的一种交联方式是通过羟赖氨酸正亮氨酸衍生物交联。 4.弹性蛋白的另一种交联方式是赖氨酸的侧链氧化脱氨基生成醛基，三个醛基和一个未修饰的赖氨酸的侧链形成锁链素和异锁链素，使多条弹性蛋白链交联成肽链网。 5.弹性蛋白的肽链形成多种多样的无规卷曲，有张力时，卷曲被拉伸，张力去除后又复原。 六、超二级结构和结构域 (一) 超二级结构 (二) 脂锚定膜蛋白 九、蛋白质折叠和结构预测 1.二级结构的预测 参照表5-6,按Pi=Ai