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一 前 言 1 核糖体失活蛋白的研究概况 1.1 核糖体失活蛋白的一般性质 核糖体失活蛋白(ribosome-inactivating proteins，RIPs)的发现历史应该追溯到1887年，Dixon首先提出蓖麻子的毒性应该归因于某种蛋白质。随着Stillmark(1888)发现了蓖麻毒蛋白（ricin）和Hellin（1889）发现了相思子毒蛋白（abrin）及其凝集素活性，Ehrlich（1891）用ricin和abrin对兔子进行了免疫学试验获得了相应的抗体。1960年，Lin等发现这些毒素对腹水癌细胞的毒性比对正常细胞的大，人们对之又投入了更多的兴趣，并发现了它们能使核糖体失活、抑制蛋白质生物合成的特性。我国科学家发现，被失活的核糖体在无细胞体系中的蛋白质翻译活力可以被硼氢化钠或者氨基酸部分地恢复。 核糖体失活蛋白是一类专门作用于真核细胞抑制核糖体功能的毒蛋白。它们来自于细菌、真菌和高等植物。现有的RIP习惯上分为以ricin A-链为代表的RNA N-糖苷酶型和以a-sarcin为代表的RNA水解酶两种类型，分别通过专一脱去28S rRNA A4324位点的腺嘌呤和专一切割G4325位点3’-侧的磷酸二酯键而中止核糖体的蛋白质生物合成功能。 植物RIP按其结构的不同可分为两种类型：I型和II型。I型RIP由一条多肽链组成，在植物界中分布比较广泛，目前已在30多种