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酶催化机理 酶是生物的催化剂，负责催化生物体内众多的生物化学反应。 酶的作用条件十分温和 ，但催化效率极高 ，同时，酶催化的反应还具有很强的专一性。 酶的这些催化特性来源于酶独特的催化机理。 酶的催化活性来源于独特的构象 目前已知的酶绝大多数是蛋白质。每一种酶都有其独特的构象 ，酶的构象对于一个酶的催化特性是至关重要的 。 正是由于每一种酶都有其独特的构象，才使得每一种酶能够特异性地结合一种底物，从而催化一个生物化学反应。 酶促反应的基本过程 底物和酶发生特异性结合，形成酶-底物复合物经过反应，生成酶-产物复合物，随后复合物分解，释放出游离的酶和产物，游离的酶可以继续和其他底物分子结合，催化新一轮的反应。这个过程可以表示如下： 酶的构象影响酶的催化活性 如果酶经过加热或一些有机溶剂的作用而发生变性，失去原本的构象，则催化能力也同时丢失。 很多酶可以结合不止一种底物 酶的构象并不是和底物互补的，而是和底物转化中的过渡态互补的 自杀性底物是一种底物的类似物 自杀性底物原本是以潜伏状态存在的，只有经酶的作用，发生几步反应之后，才与酶发生不可逆的结合，使酶的反应活性丧失，因此称为酶的“自杀性抑制剂”。 从动力学角度阐释自杀性底物的机理 青霉素作用的基本机理 细菌外层是由肽聚糖构成的细胞壁，肽聚糖形成的过程是通过转肽酶将肽链交联起来，形成致密的肽聚糖层，保护细菌不会因为渗透压的作用而涨破，因此通过抑制转肽酶的活性，阻止细菌细胞壁的合成，可以有效的杀灭细菌 肽聚糖的结构 转肽酶催化的肽聚糖的交联反应 转肽酶催化的肽聚糖的交联反应 转肽酶的活性中心是一个丝氨酸残基，可以与肽链C端的第二个D-Ala残基结合，使C端的D-Ala残基离去。然后D-Ala的酰基可以再与Gly的氨基发生结合，从而完成交联反应。 转肽酶催化的肽聚糖的交联反应 D-Ala-D-Ala和青霉素结构对比 青霉素作为底物和转肽酶反应 自杀性底物的特点 自杀性底物是底物的类似物，可以与酶发生结合 自杀性底物与酶结合后，可以像一个正常底物一样发生初始的几步反应 自杀性底物无法完成整个反应过程，而是停留在某一步，且不会从酶上解离下来 自杀性底物的范畴的扩展 在人体中，血红蛋白负责将肺泡中的氧气输送到各外周组织中，由于这个过程中，氧的化学势发生了变化，因此我们也可以将其视为一个化学反应，那么血红蛋白就可以视为一个酶，即血红蛋白催化着如下的一个反应： 自杀性底物的范畴的扩展 CO可以与血红蛋白结合，使其失去携带氧气的能力，从而导致人中毒。这个过程中，可以将CO视为一种自杀性底物。CO也是首先在肺中与Hb结合，也同样会形成Hb·CO，但是，Hb·CO十分稳定，不易分解产生游离的Hb，即CO作为自杀性底物，占据了酶的反应活性位点，形成稳定的复合体，从而使酶失活 自杀性底物的应用 酶的有效的抑制剂 基于反应机理的药物设计 谢谢大家！ 核磁共振的新发展(NMR) 012544 薛 园 012575 陈献文 化学位移 发展历史 1924年Pauli W.假设?特定的原子核具有自旋和磁矩，放入磁场中会产生能级分裂 1952年Standford大学的Bloch和Harvard大学的Purcell 独立证实了上述假设。获Nobel Prize 1953年，第一台NMR仪器?FT-NMR 1991年，Ernst 对高分辨核磁共振方法发展（获Nobel Prize） 2002年 （生物大分子的核磁分析） Nobel Prizes 1952年诺贝尔物理学奖授予美国加利福尼亚州斯坦福大学的布洛赫（Felix Bloch，1905—1983）和美国马萨诸塞州坎伯利基哈佛大学的珀塞尔（Edward Purcell，1912—1997），以表彰他们发展了核磁精密测量的新方法及由此所作的发现。 1991年R.R. 恩斯特（瑞士人）发明了傅里叶变换核磁共振分光法和二维核磁共振技术 2002年诺贝尔化学奖 授予瑞士科学家库尔特· 维特里希，发明了利用核磁共振技术测定溶液中生物大分子三维结构的方法 选择生物大分子中的质子(氢原子核)作为测量对象，连续测定所有相邻的两个质子之间的距离和方位，这些数据经计算机处理后就可形成生物大分子的三维结构图。 可对溶液中的蛋白质进行分析，进而可对活细胞中的蛋白质进行分析，能获得“活”蛋白质的结构 核磁共振技术测定溶液中生物大分子三维结构的方法 ,使得人类对生命的认识进入新的阶段。核磁技术已广泛应用到医学和药物合成领域. 应用之 医学 磁共振成像（MRI）计算机断层摄影技术（CT） 三维空间多层面多方位的对人体内的病变及人体结构进行研究 1H-MRS（质子核磁共振波谱 ）用于检