动物生物化学1蛋白质的结构与功能.pptVIP

第二章   蛋白质的结构与功能; 蛋白质在生命活动中的重要作用 蛋白质的化学组成 蛋白质的分子结构 多肽、蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的物理化学性质和分离与鉴定 ;第一节 蛋白质在生命活动中的作用;二、蛋白质的分类;;;第二节 蛋白质的化学组成;一、蛋白质的元素组成;二、构成蛋白质的基本结构单位 ---氨基酸（Amino Acid）;（二）氨基酸的分类;（2）组成蛋白质的20种氨基酸;（四）氨基酸的主要理化性质;2.氨基酸的两性解离与等电点;第三节 蛋白质的化学结构;一、肽键（peptide bond）和肽（peptide）;多肽（polypeptide）和多肽链（polypeptide chain）;二、蛋白质的一级结构;胰岛素的一级结构;第四节 蛋白质的高级结构;一、蛋白质结构的层次;二、肽单位平面结构和二面角;肽平面（peptide plane）:肽链主链的肽键C-N具有双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 ;（二）两面角（dihedral angle） 在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以Cα-C旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。 ;三、维持蛋白质分子构象的化学键;四 二级结构 （secondary structure）;1 、α-螺旋（α-helix);典型的α-螺旋的结构是： 1）外观似棒状，肽链的主链绕Cα相继旋转一定角度，形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧 2）每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转1000，每圈使轴上升0.54nm(0.15nm/氨基酸残基)。这种典型的α-螺旋简写为3.613。 3）每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（N-H）与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧(C=O)之间形成链内氢键。在氢键封闭的环内，有13个原子-CO-[-N- Cα-C-]3-NH-。 4）大多数天然蛋白质都是右手α-螺旋;2、β-折叠（ β- sheet）;3、β-转角(β-turn);无规卷曲（random coil） 指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象。它的结构比较松散。这种结构和α-螺旋、β-折叠、β-转角比较起来是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。;五、超二级结构（super secondary structure） ;六、结构域（domain）;七、三级结构;八、四级结构;第五节 多肽、蛋白质结构与功能的关系;一、一级结构与功能的关系;3、一级结构反映物种的进化---分子进化 ;4、一级结构改变引起分子病;二、高级结构与功能的关系;牛胰Rnase的可逆变性;蛋白质的复性（renaturation） 变性了的蛋白质在一定的条件下可以重键其天然构象，恢复其生物活性的现象。如牛胰RNase;二) 蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能 变构作用（allosteric effect ）是指对于多亚基的蛋白质或酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构象改变，继而引起其他亚基构象的改变，导致蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应剂也称变构剂。;氧合可以引发维系血红蛋白4个亚基的8对离子键相继断开，从比较紧凑的T构象转变为比较松弛的R构象;由两者的氧合动力学比较可见，血红蛋白输氧具有优势