第9章生物体中的配合物试卷.ppt

* * 合作效应 血红蛋白与肌红蛋白在传输 O2 的过程中表现出一种所谓“合作效应”，即血红蛋白在高氧气分压下（肺组织中）结合 O2几乎无损耗地通过血液释放给肌肉组织中的肌红蛋白。而肌红蛋白即使是在低氧压、低 pH 值（积累较多的CO2 和乳酸的肌肉组织）下也能有效地结合O2. 血红蛋白与肌红蛋白在结合 O2 的能力上的这一差别，有利于 O2气由血红蛋白向肌红蛋白传输。（见下页图）。 * * 3. Co ----- 辅酶 B12 唯一已知含钴生物分子是辅酶 B12, 该辅酶含有一个Co原子，Co原子周围的配为环境包括一个类似与卟啉环的咕啉环，该咕啉环在钴的赤道平面上提供4个N配位原子，第五个配位位置也含有一个共轭的N配位原子，第六个位置被一个腺苷配位体的C原子占据。这一Co-C键使该辅酶B12成为生物体中极罕见的金属有机化合物的一个例子（见下页图）。 * * 与辅酶B12密切相关的维生素B12 中，一个CN- 基取代了腺苷配位体。维生素B12是 1929年从肝的提取物中得到的，后来发现，如果人体缺乏维生素B12 或辅酶 B12 将导致恶性贫血症. 辅酶 B12 是一个多功能的酶，它的钴原子可从Co(III) 还原到 Co（II）和Co(I)，它容易发生甲基化反应，生成甲硫氨酸合成酶，甲硫氨酸合成酶是一个甲基化试剂，例如它能催化重金属离子在水溶液中的甲基化反应，生成毒性很高的物质如 Hg(CH3)2 和Pb(CH3)4 等。 * 4. Cu 1). 血蓝蛋白 ------- 氧载体 血蓝蛋白是第二种类型的氧载体， (见下图), * 血蓝蛋白存在于蜗牛（软体动物）和 螃蟹（节足动物）中。 O2 结合部位含有两个Cu+ 离子，直接与蛋白质相连。氧合血蓝蛋白具有特征的深蓝色。 2). 超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase SOD) SOD 是由 McCord 和 Fridovich 在 1968年发现的.它是一个含铜和锌的金属酶。晶体结构测定显示，Cu2+ 和 Zn2+离子配位于一个组氨酸残基的同一个咪唑环上。（见下页图） * * 据研究超氧离子 ?O2- 或由它产生的某些其他产物(如 ?OH) 对细胞是有毒害的。而 SOD 能有效地催化超氧离子的歧化反应，使其转化为过氧化氢和氧气: 2 ?O2- + 2H+ H2O2 + O2 由牛肝中分离得到的超氧化物歧化酶，对人体组织的消腫、消炎特别有效。并发现在治疗骨关节炎症有价值，并且是一种很有价值的抗衰老剂。 生物化学研究表明蛋白质中的靠近铜原子的精氨酸残基在酶的催化过程中起了很重要的作用。 * 5. Mo ------ 固氮酶 自然界进化出一种完全不同的、不需要高温、高压的、更加精巧的合成氨的路线，即自然界利用ATP(腺苷三磷酸)作为还原剂，依据下面的半反应（还原反应）来合成 NH3: N2 + 16 MgATP + 8e- + 8H+ 2NH3+ 16 MgADP + 16Pi + H2 该过程的特征，也是最诱人的地方是它可以在常温、常压的温和条件下进行。这一过程就是靠一种叫“固氮酶”的生物催化剂的作用。 * 固氮酶广泛存在于与豆科植物（苜蓿、紫花苜蓿、大豆、豌豆）共生的根瘤菌中，存在于土壤中的细菌如克雷白氏杆菌、固氮菌、蓝藻细菌以及赤杨树上生长的固氮根瘤中。 固氮酶的固氮作用，要求厌氧条件，非常不稳定，在空气中容易失活。固氮酶的分子量高达220000 D，自然界存在的固氮酶由两部分即钼铁蛋白（MoFepr）和铁蛋白（Fepr）组成。钼铁蛋白的活性中心由两个铁钼辅因子（FeMoco）及两个铁硫簇（P簇）组成，铁蛋白的活性中心由两个铁硫簇组成（见下页图） 固氮机理的细节至今不详，但知道其关键问题是如何去克服N≡N 分子的极大惰性。知道固氮酶靠着这两种蛋白的协同作用，催化还原 * * N2 生成NH3.铁蛋白是催化还原N2时的电子给与体。而铁钼辅因子是底物络合还原的活性部位。 生物化学家已分离出该催化过程中的含金属辅酶。该领域近年来取得的一个重要突破是获得了辅酶MoFe7S8(b)和与之相关的“P”簇合物（a）的晶体，并用X-射线单晶衍射法测定了它们的结构。 “ P”簇含有两个 Fe4S4 簇通过S 原子连接 (图. a). Mo-Fe-S 簇含有一个开放的部位，N2的还原就发生在这个 Mo-Fe-S 簇上. N2可能进入它的中心孔腔中并按图b中Y的方式与铁原子结合， N≡N 被削弱，进而发生还原