第五章生物氧化还原反应中的金属蛋白和金属酶.ppt

黄嘌呤氧化酶 　　可以催化多种嘌呤、醛类和SO32-氧化。 黄嘌呤的C -8 被羟化，与单加氧酶不同。在这个反应中加到黄嘌呤中的氧是来自介质中的水而不是O2，O2则被还原为H2O2。 这个反应的意义在于，核酸分解所形成的氮碱、鸟嘌呤和腺嘌呤随着血液到达肝脏时，经特定的酶作用后脱氨基化而得到黄嘌呤等物质，在这种酶的作用下氧化为尿酸。 第六章 固氮作用及其化学模拟 第一节 固氮酶 　　目前工业固氮采用高温高压在催化剂存在下由N2与H2反应合成氨，这种固氮条件苛刻，且成本高。 　　生物固氮是在常温常压在固氮酶的存在下，把氮转变为氨、供植物吸收。故生物固氮模拟是很多科学家所关注的一大问题，实质上这一关注早在上世纪60年代就已开始。 一.固氮微生物 固氮微生物有两个主要类群 1、自生固氮微生物 能独立固氮的微生物 需氧微生物：固氮菌 缺氧微生物(厌氧菌)：巴氏芽孢梭菌 兼性细菌：芽孢杆菌(有无氧均可) 2、共生固氮微生物: 　　不能独立固氮，必须侵入植物，从植物获得碳源和能源方可固氮，如豆科植物的根瘤菌。地衣苔藓则由真菌和固氮蓝藻相结合。 豆科植物根部 根瘤菌 二.固氮酶的催化反应 　　固氮酶来源于多种固氮微生物,能催化大气中的N2还原为NH3。 N2+8H++8e-+16MgATP→ 2NH3+H2+16MgADP+16Pi(无机磷酸盐) 除催化N2还原为NH3外,固氮酶还能和许多小分子底物作用,没有严格的专一性。以下列出固氮酶催化的反应: HCN+6H+ +6e→CH4+NH3 N2O+3H++2e→N2+NH3 C2H2+2H++2e→C2H4 3CH=CH+6H++6e→CH2-CH2+ CH2 CH2 2CH3-CH=CH2 三.固氮酶的组成和结构 　　由各种固氮微生物分离出来的固氮酶均为由钼铁蛋白和铁蛋白组成。 　　固氮酶的结构直到1993年才基本确定：固氮酶由钼铁蛋白和铁蛋白这两种相对独立、相互分离的金属蛋白构成。 　　功能：铁蛋白是依赖于ATP供给能量的电子传递体，把电子传递给钼铁蛋白，钼铁蛋白结合底物分子并催化其还原。 1、铁蛋白 　　铁蛋白是一种二聚体分子，相对分子质量约64000，含两个相同的亚基和一个[4Fe-4S]立方烷中心。[4Fe-4S]结合在两亚基之间的界面上。 Cys Cys 　　来自每个亚基的半胱氨酸残基(Cys-97, 132)对称地配位于这个簇中心。 　　[4Fe-4S]原子簇的功能是作为单电子传递体，功能的实现通过 [4Fe-4S]簇的氧化态在+1和+2之间的可逆变化而实现的。 　　铁蛋白对氧特别敏感，容易发生不可逆氧化失活。它与两分子ATP或ADP结合，腺苷酸的结合会使铁蛋白构型发生变化。[4Fe-4S]簇在分子的一端，ATP结合位置距[4Fe-4S]簇2.0nm，腺苷酸并不直接与[4Fe-4S]簇结合，但它与铁蛋白的结合伴随铁蛋白构象和[4Fe-4S]氧化态和性质的改变。 　　铁蛋白在两个相同的亚基单位中都有键合MgATP的位置，MgATP的键合对于铁蛋白功能的地发挥所必需的构象变化和驱动钼铁蛋白的某些反应所需的能量有重要的贡献。 2、钼铁蛋白 　　结构：钼铁蛋白分子是四个亚基聚合体(α2β2)，含2个Mo，30~40个Fe和与铁数目接近相同的无机S，相对分子质量230000。 　　钼铁蛋白有两个P簇对，每个P簇对含两个[4Fe-4S]簇，并位于α亚基和β亚基的界面。 　　α亚单元中结合着铁钼辅基，与P簇距离为1.9nm。 钼铁蛋白P簇对的结构 (1)P簇对 　　P簇对的结构使它具有特殊的性质，S-S键的生成，使铁原子的低氧化态更稳定。 　　P簇对传递电子的功能可能是通过S-S的可逆还原和断裂进行的 (2)铁钼辅基 　　铁钼辅基含有两个欠完整的七原子立方烷簇，一个是4Fe-3S原子簇，另一个为Mo-3Fe-3S原子簇。中间通过两个非蛋白的S和一个可能含有O或N的未知配体桥连。在含钼簇合物中还有一个通过其羟基和羧基与钼配位的柠檬酸。 　　整个铁钼辅基通过组氨酸(His–442)的咪唑氮与含钼簇合物的Mo配位、半胱氨酸(Cys–275)的巯基S与不含钼簇合物末端Fe配位而固定于α亚基中。Mo原子是六配位的，6个Fe原子是畸变的三角形配位。 　　铁钼辅基可描述为二个兜口相对的七原子网兜结构，其中一个由Mo原子封底，另一个由原子Fe封底，这是底物结合的活性部位。 人有了知识，就会具备各种分析能力， 明辨是非的能力。 所以我们要勤恳读书，广泛阅读， 古人说“书中自有黄金屋。 ”通过阅读科技书籍，我们能丰富知识， 培养逻辑思维能力； 通过阅读文学作品，我们能提高