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第二十章 蛋白质和核酸 氨基酸 多肽 蛋白质 酶 核酸 20.1 氨基酸 20.2 多肽 20.3 蛋白质 20.4 酶 20.5 核酸 DNA复制过程 RNA合成过程 利用微生物生产蛋白质的原料来源丰富。如石油和煤炭、天然气和淀粉等，还有许多工业废料和一些农副产品的下脚料，甚至城市的垃圾。生产的关键是筛选出有效的酵母菌。高效的微生物繁殖速度极快．如500kg的酵母菌在24h内能生产出2吨多活物质。 近年来发现一种叫做氢细菌的微生物，能直接利用H2、O2和其它一些简单的无机物来生产蛋白质。这样看来，实现用空气和水来生产粮食不是科学幻想。 生物大分子是分子世界中的一个显赫的大“家族”：相对分子质量大，形状奇特，结构复杂，种类繁多，又各具独特功能。 生物大分子主要分为蛋白质、脂类和多糖类，它们是组成生物体的基本元件。 如今，对生物大分子感兴趣的除了最终了解生命的本质这个远期的目标外，近期，研究蛋白质的应用方向之一：是由蛋白质构成的集成电路，其大小仅为现在的硅集成电路的十万分之一，而开关速度可达一千亿分之一秒。 科学家们认为，生物界存在的蛋白质可能有100亿种，这是制造生物芯片的极好材料，而生物芯片的使用会给计算机带来一场革命。 酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。 一、 酶的组成 绝大多数的酶都是蛋白质。 有些酶仅由蛋白质组成，例如，脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等 有些酶不仅含有蛋白质（酶蛋白），还含有非蛋白质成分（辅助因子），只有酶蛋白与辅助因子结合形成复合物（全酶）才表现出酶活性，如超氧化物歧化酶Cu2+、Zn2+）、乳酸脱氢酶（NAD+） 酶的辅助因子主要有金属离子（Fe2+、Fe3+ 、Cu+、Cu2+、 Mn2+、、Mn3+、Zn2+、Mg2+ 、K+、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+等）和有机化合物。 辅酶：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基：与酶蛋白结合较紧。 全酶 酶蛋白 辅助因子 辅酶 辅基 酶蛋白决定酶专一性，辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质。比如，NAD+可与多种酶蛋白结合，构成专一性强的乳酸脱氢酶、醇脱氢酶、苹果酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶。 生物体内酶种类很多，而辅助因子种类却很少，原因是一种辅助因子可与多种酶蛋白结合。 1980以前，已知所有的生物催化剂，其化学本质都是蛋白质。 80年代初，美国科罗拉多大学博尔德分校的Thomas Cech(托马斯切克)和美国耶鲁大学Sidney Altman(西尼奥尔特曼)各自独立发现RNA具有生物催化功能，此发现被认为是近十年生化领域最令人鼓舞的发现，此二人分亨1989诺贝尔化学奖。 二、酶催化反应的特异性 1、催化效率高 酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。 2、专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。 3、反应条件温和 常温，常压，中性pH环境。 4、活性可调节 根据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。 5、酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子。 三、酶的作用机理 1、酶的活性中心 对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基的某些基团，它们在一级结构上相距可能很远，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近。 对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。 一般认为，活性中心有两个功能部位：底物结合部位，催化部位。 活性中心外的部位为活性中心的形成提供了结构基础 。 2、活性中心的氨基酸残基 有七种氨基酸在酶活性中心出现的频率最高，它们是Ser(丝)、His(组)、Cys(半胱)、Tyr(酪)、Asp(门冬)、Glu(谷)、Lys(赖)。 活性中心的氨基酸残基往往分散在相互较远的肽链顺序中，有的甚至分散在不同的肽链上，如α-胰凝乳蛋白酶活性中心的几个氨基酸残基，分别位于B、C两个肽链上，靠分子空