纤维粘连蛋白的AFM分析.pdfVIP

2007年12月 四川大学学报(自然科学版) Dec．2007 第44卷第6期 Journal of Sichuan University(Natural Science Edition) V01．44 No．6 文章编号：0490—6756(2007)06—1354—05 纤维粘连蛋白的AFM分析 吴扬哲，蔡继业 (暨南大学生命科学技术学院，广州510632) 摘 要：利用原子力显微镜(A孙，I)分析了纤维粘连蛋白(FN)单分子及其聚集行为，对FN在 壳聚糖膜表面聚集过程及FN／壳聚糖微胶粒形成过程进行了连续观察分析，并分析了微空间 中“水膜”在FN分子及微胶粒形成及聚集过程中的作用．FN分子单体呈“V”型，其聚集体以 头一尾的方式结合． 关键词：纤维粘连蛋白；壳聚糖；聚集行为；连续成像分析；原子力显微镜 中图分类号：Q71 文献标识码：A AFM analysis of fibron ection WU Yang-zhe．CAIji—ye (CollegeofLife Science andTechnology，JinanUniversity，Guangzhou 510632，China) Abstract：The single molecule／dipolymer of Fibronection(FN)and the formation of FN／ehitosan protomere were analyzed using atomic force microscope(AFM)，and the role of“water film”in micro-space of specimen surface during FN and FN／chitosan protomere forming process WaS also evaluated．The results indicate that FN molecules present“V”in shape，and two monomers connect by head—to-end to form dipolymer． Key words：fibronection，chitosan，aggregation behavior，serial imaging，AFM 细胞表面．对纤维粘连蛋白单分子及其聚集行为的 1 引 言 研究有助于更深入的了解细胞外基质分子的功能 纤维粘连蛋白(Fibronectin，FN)为冷不溶球 及其在细胞的分化、增殖、迁移及凋亡等生物学过 蛋白，是细胞外基质的一种．FN由两条分子量约 程中的分子机制． 为250，000的多肽链通过二硫桥键连接构成(如图 壳聚糖(cS)是一种通过 1，4一糖苷键相连的 1中左图)，每条链包括I型、Ⅱ型和Ⅲ型等重复序 线性弱碱性高分子(图1中右图)，是一种天然碱性 列构成的数个结构域，这些结构域可与细胞及细胞 多糖，只溶于某些稀酸溶液(如醋酸)中．壳聚糖具 外基质成分以及其它生物分子如肝素、纤维蛋白、 有良好的生物降解性和生物相容性，在生物医学及 白明胶及胶原蛋白分子等相互作用，在细胞的黏 支架材料等领域有着非常广泛的应用．研究纤维粘 附、迁移等过程中具有重要作用【 ， ．FN能以可溶 连蛋白与壳聚糖的相互作用及其自聚集行为可以 的形式存在于血浆和各种体液中，或以不溶的纤维 为利用壳聚糖构建组织工程支架材料及其在生物 或多聚体的形式存在于细胞外基质、细胞间及某些 医学材料等领域的应用提供有价值的实验数据． 收稿日期：2006—10—29；修回日期：2007—03—