第一章蛋白质的结构和功能汇编.ppt

第一篇  生物大分子的结构和功能 第一章 蛋白质的结构和功能Structure and function of protein 教学大纲 掌握蛋白质的元素组成及特点、组成人体蛋白质的基本单位--氨基酸的种类及通式。 掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定因素、掌握蛋白质二级结构的基本形式,了解肽、肽键、肽单位、结构域的概念. 掌握蛋白质（氨基酸）的等电点和两性电离、蛋白质变性及沉淀、盐析的概念。  第一节 概述 蛋白质（Protein）是生命的物质基础，是生物体的基本组成成分之一，普遍存在于一切生物体中，占人体干重的45%，含量丰富、分布广泛、种类繁多。 蛋白质（protein）的功能 生物体的基本组成成分（占干重45%） 参与物质代谢（酶的催化作用） 参与机体防御（免疫球蛋白） 参与调节与控制（激素、生长因子） 参与凝血（凝血因子、纤维蛋白原） 参与转运和贮存（铁蛋白、运铁蛋白） 参与肌肉收缩（肌动球蛋白） 参与信号传导（受体） …… 第二节 蛋白质的分子组成 一些特殊结构的氨基酸 α-碳为非手性碳的氨基酸：Gly 芳香氨基酸：Phe\Tyr\Trp 含-SH的氨基酸：Cys 含-OH的氨基酸：Ser\Thr\Tyr 含活性-CH3的氨基酸：Met 含咪唑基的氨基酸：His 亚氨基酸：Pro * 如何判断氨基酸在pH一定的溶液中所带的电荷？ 吸收峰： λ=280nm 原因： Trp\Tyr 用途： 测定蛋白质含量 原理： 氨基酸与茚三酮水合物共热，生成兰紫色化合物，吸收峰在570nm。 用途： 一、蛋白质的一级结构 又称为共价结构、化学结构。 指蛋白质中氨基酸的排列顺序。 化学键：肽键和二硫键 特点： 1）多样性 2）是空间结构和生物学功能的基础， 但并不是决定空间构象的唯一因素 肽键（peptide bond）：由一个氨基酸的??羧基与另一个氨基酸的??氨基脱水缩合形成的化学键。 肽键的键长为0.132nm ,介于单键（键长 0.149nm）与双键（键长0.127 nm）之间。 具双键的性质，即不能自由旋转。 R1O R2 O R3 O Rn H2N-C-C-N-C-C-N-C-C- ? -N-C-COO- H H H H H H H 1.4 生物活性肽（生物体内有调节功能的肽） 二. 蛋白质的高级结构 构型（configuration）是指在一个不对称性的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。这种排列方式的改变会牵涉到共价键的形成或破坏，而与氢键无关，是一种两维的变化。例如单糖的α-、β-型，氨基酸的L-、D-型都是构型。 构象（conformation）是表示一个分子结构中一切原子沿共价键（单键）转动时而产生的不同空间排列，它通常与分子的不对称性无关。这种排列的变化会涉及到氢键等次级键的形成和破坏，而不改变共价键，这是三维空间的变化，如多肽及蛋白质的高级结构即属于构象。 1.3 蛋白质二级结构的主要形式 1.3.1 α-螺旋（α-helix） 1.3.2 β-折叠 （β-pleated sheet） 1.3.3 无规则卷曲 （二） 超二级结构和结构域 超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。 超二级结构常分为αα组合（αα组合由一个环连接两个连续的反平行α-螺旋缠绕构成）βαβ（二段平行的β-折叠链和α-螺旋右手交连）、βββ组合（三条反平行β-折叠片构成）、β-桶状（持续的β-折叠片构成）等几种类型。 结构域（domain）是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。 (三）蛋白质的三级结构 Tertiary structure 3.2 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水相互作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 3.3 特点：亲水面、疏水核、疏水区、生物学活性 （四）、蛋白质的四级结