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临床与病理杂志 2014, 34(1) J Clin Path ol R e s 87 DOI:10.11714/j.issn.2095-6959.2014.01.015 /gjblkx/fileup/PDFpdf 细丝蛋白A结构与功能的研究进展 王捷 综述 朱铁年 审校 （白求恩国际和平医院肿瘤科，石家庄 050082） [摘　要] 细丝蛋白A（filamin A，FLNa）是在非肌性细胞中发现的第一个肌动蛋白交联蛋白。其可与90多 种配体结合，包括通路蛋白、细胞内信号分子及转录因子等，具有整合细胞力学和信号转导的作 用。FLNa所结合的配体分布广泛，当其发生突变时可导致包括恶性肿瘤等严重后果。 [关键词] 细丝蛋白A；结构；功能；恶性肿瘤 Structure and function of filamin A WANG Jie, ZHU Tienian (Department of Oncology, Bethune International Peace Hospital, Shijiazhuang 050082, China) Abstract Filamin a (FLNa) is the first non-muscle actin filament cross-linking protein. It has over 90 binding partners including channels, receptors, intracellular signaling molecules and even transcription factors, which play a role in conformity cell mechanics and signal transduction. Due to this diversity, mutations in human FLNa genes can result in a wide range of anomalies with moderate to lethal consequences including malignant tumor. This review focuses on the research progress of molecule structure and functions of FLNa in diseases development. Key words lamin A; structure; function; malignant tumor 细丝蛋白 (f ilamins)属于高分子质量细胞骨架 filamin C(FLNc) ；其中FLNa 在兔巨噬细胞溶液中 蛋白，交联肌动蛋白形成网状结构，并将其连接 分离钙离子敏感性肌球蛋白过程中被首次发现 [3] 。 到细胞膜表面。细丝蛋白作为脚手架与多种细胞 因识别该蛋白的抗体可结合鸡成纤维细胞中具有 骨架蛋白和信号蛋白结合，发挥整合细胞力学和 丰富弹性纤维的肌动蛋白，故以“细丝蛋白”命 信 号 转 导 功 能 [ 1 - 2 ] 。 迄 今 已 发 现 三 种 人 类 细 丝 蛋 名 [4] ，又因少量细丝蛋白即可引起大量肌动