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蛋白质的三维结构八
主要内容: 每一种蛋白质至少都有一种构象在生理条件下是稳定的,并具有生物活性,这种构象称为蛋白质的天然构象。 蛋白质的天然折叠决定于3个因素 1.蛋白质的氨基酸序列 2.与溶剂分子(一般是水)的相互作用 3.溶剂的pH和离子组成 一、研究蛋白质构象的方法 二.稳定蛋白质三维结构的作用力 三、多肽主链的空间限制(一)酰胺平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ)(二)可允许的φ和ψ值:拉氏构象图 (四)二级结构:多肽链折叠的规则方式 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 一些侧链基团虽然不参与螺旋,但可影响α-螺旋的稳定性。 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸,α-螺旋就不稳定。(Lys、Glu) 在多肽链中只要出现pro,α-螺旋就被中断,产生一个弯曲(bend)或结节(kink)。 Gly的R基太小,难以形成α-螺旋所需的两面角,所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。 肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile,由于空间位阻,也难以形成α-螺旋。 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 也是pauling等人提出来的, 它是与α-螺旋完全不同的一种结构。 ① β-折叠主链骨架以一定的折叠形式形成一个折叠的片层。 ② α碳原子位于折叠线上,在两条相邻的肽链之间形成氢链。 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 ③ β-折叠有平行和反平行的两种形式: 平行的β-折叠疏水侧链位于平面的两侧,反平行时疏水侧链位于平面的同一侧。 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180o的回折,在回折角上的结构就称β-转角,也称发夹结构,或称U形转折。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 无规卷曲是指没有规律性的肽链结构,但许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里。 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构,这种结构的形状象希腊字Ω,所以称Ω环。 Ω环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面,而且以亲水残基为主,这种结构与生物功能有关,另外在分子识别中可能起重要作用。 五、纤维状蛋白质 分布 在动物(脊椎动物和无脊椎动物)体内存在大量纤维状蛋白质(fibrous protein)。 功能 为结构蛋白,纤维状蛋白质是动物体的基本支架和外保护成分。 含量 占脊椎动物体内蛋白质总量的一半以上。 形状 外形呈纤维状或细棒状。 分类 不溶性(硬蛋白)和可溶性两类 不溶性纤维状蛋白 角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白 可溶性纤维状蛋白 肌球蛋白和血纤蛋白原 五、纤维状蛋白质 (一) α-角蛋白 (二)丝心蛋白和其他β-角蛋白: β-折叠片蛋白质 (三)胶原蛋白:一种三股螺旋 (四)弹性蛋白 (五)肌球蛋白和原肌球蛋白 五、纤维状蛋白质 角蛋白(keratin)来源于外胚层细胞,是外胚层细胞的结构蛋白质。 角蛋白包括皮肤以及皮肤的衍生物:发、毛、鳞、羽、翮(hé鸟翎的茎)、甲、蹄、角、爪、啄等。 角蛋白可分为α-角蛋白和β-角蛋白两类。 五、纤维状蛋白质 丝心蛋白(fibroin) 是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。 丝心蛋白的性能 丝心蛋白具有抗张强度高,质地柔软的特性。具有0.7nm的周期。 丝心蛋白的构象 丝心蛋白是典型的反平行β折叠片,多肽链取锯齿状折叠构象。侧链交替地分布在折叠片的两侧。反平行β折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要氢键连接,层间主要靠范德华力维系。 五、纤维状蛋白质 五、纤维状蛋白质 弹性蛋白(elastin) 是结缔组织中的另一种蛋白质。它的最重要性质就是弹性,因此得名。 弹性蛋白使肺、血管特别是大动脉管以及韧带等具有伸展性。弹性蛋白与胶原蛋白的不同点 弹性蛋白只有一个基因,胶原蛋白每种亚基都有自己的基因;弹性蛋白富含Gly、Ala、Val和Pro。 弹性蛋白是由可溶性单体合成的,它是弹性蛋白纤维的基本单位,称原弹性蛋白。Lys 的赖氨酰氧化酶的催化氧化脱氨成醛基,3个这样Lys和未被修饰的Lys形成类吡啶啉锁链素和异锁链素交联体。使原弹性蛋白交联成网。 五、纤维状蛋白质 六、超二级结构和结构域 六、超二级结构和结构域 六、超二级结构和结构域 六、超二级结构和结构域 六、超二级结构和结构域 七、球状蛋白质与三级结构 (一)球状蛋白质的分类 1.全α结构(反平行α螺旋)蛋白质 2. α ,β结构 (平行或混合型β折叠片)蛋白质 3.全β 结构 (反平行β折叠片)蛋白质 4.富含金属或二硫键(小的不规则)蛋白质 七、球状蛋白质与三级结构 (二)球状蛋白质三维结构的特征 1. 蛋白质分子含多种二级结构元件 2. 三维结构具有明显的折叠层
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