【生物化学】第三章 酶.pptVIP

二、底物足够时[E]对V的影响呈直线关系 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，V与[E]成正比。 关系式：V = K3 [E] 二、酶含量的调节包括对酶合成与 分解速率的调节 酶蛋白合成的调节 酶降解的调节 酶的分类编号 四个用点“●”分开的数字前冠以EC（酶学委员会） 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) 溶酶体蛋白酶降解途径 非溶酶体蛋白酶降解途径 第 五 节 酶的命名与分类 The Naming and Classification of Enzyme 习惯命名法—推荐名称（多用） 系统命名法—系统名称 以酶催化的整体反应为基础，明确酶的底物及催化反应性质，多个底物时都要写明，用冒号（∶）隔开。 （国际生物化学会酶学委员会） 酶的命名举例 一、酶的命名 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases) 二、酶的分类 EC 3·5·3·1 6大类：1、2、3、4、5 酶隶属的亚类 酶隶属的亚-亚类 酶在亚-亚类序号 * * 第三章 酶 Enzyme（E） E E E E 蛋白质（E） 核酸类（核酶、脱氧核酶） 生物催化剂 是活细胞合成的一类蛋白质 具有高度特异性和高度催化效率的生物催化剂。 何谓酶？ 第一节酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme E的不同形式 单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系(multienzyme system) 多功能酶(multifunctional enzyme)/串联酶(tandem enzyme) 一、 E的分子组成常含有辅助因子 单纯E (simple enzyme) 结合E (conjugated enzyme) 结合E 蛋白部分： 辅助因子 E蛋白 (apoenzyme) 小分子有机化合物 金属离子 全E (holoenzyme) 决定反应的特异性 二、E的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位 必需基团(essential group) E的活性中心(active center)/活性部位(active site） 活性中心内的必需基团 活性中心外的必需基团 结合基团 催化基团 几个名词： 三、同工酶是催化相同化学反应 但一级结构不同的一组酶 举例： 什么是？ 人LDH同工酶谱： 意义： （一同三不同） 指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 第 二 节酶的工作原理 The Mechanism of Enzyme Action （一）极高的催化效率 （二）高度的特异性 （三）可调节性 一、 酶反应的特点 二、酶通过促进底物形成过渡态 而提高反应速率 （一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 （二）酶促反应的机制 第 三 节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 研究某一因素的影响时，其余各因素均恒定。 何谓酶促反应动力学? 研究各种因素对酶促反应速度V的影响，并加以定量的阐述。 影响因素有: 酶浓度[E]、底物浓度[S]、pH、温度T、 抑制剂I及激活剂等。 采用反应的初速度（initial velocity） 一、[S]对V的影响的作图呈矩形双曲线 [S]对V的影响呈矩形双曲线关系: 研究条件: 此矩形双曲线可用米-曼氏方程表示 b c a 矩形双曲线和米-氏方程的对应关系 Ｖ＝ Vmax[S] Km + [S] V与[S]成正比为一级反应 Ｖ Vmax Km ≈ [S] V不成正比例加速,介于a、c之间, 为混合级反应。 达Vmax,V不再增加为零级反应 Ｖ Vmax ≈ a、 b、 c、 [S] Km时, [S] Km时， 初速度V Vmax 底物浓度[S] 1/2Vmax Km （一）米－曼氏方程式推导 米－曼氏方程式推导的条件： 推导过程： （二）Km与Vmax的意义 （三）Ｋm值与Ｖmax值的测定 0 V [E] 当[S][E]时，Vmax = k3 [E] [E]对V的影响 三、T对V的影响具有双重性 四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响V 双重影响 最适温度 (optimum temperature)：