人类酶与疾病.doc

人体“酶”与疾病的关系是什么，要详细的？ 最合适答案： 简单的说: 　　酶（enzyme）是由活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质,是生物体内多数反应的一种生物催化剂。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。除此以外，还具有高效性、温和性。 酶（enzyme）是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数RNA外几乎均蛋白质。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。除此以外，还具有高效性、温和性。 　　酶的温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在比有些吻合的条件下进行的。 　　一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别有些大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。 酶的活力 酶活力单位（U,active unit）： 　　酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 　　比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 　　活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 　　活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常均由在三维空间上靠得非常进的一些氨基酸残基组成。 酶的催化 　　酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。 　　共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应均通过共价方式进行的。 　　靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 　　分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。 有习惯命名和国际系统命名两种方法。 　　习惯命名法不尤其精确，但有些简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。 催化机理 　　酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来增强化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别有些大，但其平均值有些低，这是反应的初态。 　　S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。 　　酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都非常温和，为何会有巨大的催化活性？ 有4种主要因素使酶加速化学反应。 酶催化效率的促进因素 酶活测定 　　初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以不可以忽略不计。 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])