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幻灯片1 生化复习内容 幻灯片2 第一章　氨基酸和蛋白质 一、蛋白质基本结构单位 1.氨基酸结构特点： 除甘氨酸外均为L-α氨基酸。 脯氨酸为环亚氨基酸 幻灯片3 2.编码氨基酸： 酸性氨基酸：天冬氨酸参与碱基和尿素合成 谷氨酰胺参与碱基合成和氨基转运 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸（尿素合成中间产物）、组氨酸（一碳单位的原料） 含硫氨基酸：半胱氨酸（产物硫酸为活性PAPS参与结合反应，脱羧产物为牛磺酸参与结合胆汁酸形成）、甲硫氨酸（活性SAM为甲基供体） 幻灯片4 芳香族氨基酸：色氨酸（脱羧产物为5-羟色胺）、酪氨酸和苯丙氨酸（280nm紫外吸收、其中色氨酸最强） 甘氨酸：最小氨基酸参与嘌呤和血红素合成、参与一碳单位和结合胆汁酸合成。 脯氨酸：亚氨基酸（多肽链中不能形成氢键，所以形成伸展的β-折叠）　 幻灯片5 3.非编码氨基酸 存在蛋白质分子中是编码氨基酸衍生物；羟脯氨酸、胱氨酸等。 不存在蛋白质分子中是尿素中间产物；瓜氨酸、鸟氨酸等 幻灯片6 4.多肽链：氨基酸连接方式（肽键）、氨基酸残基、多肽链中的自由氨基末端称为Ｎ端（H）自由羧基末端称为Ｃ端（OH）、书写时一般从Ｎ端指向Ｃ端。 具有生物活性的肽-谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 幻灯片7 二、蛋白质的分子结构 1.肽单元：肽键四个原子与相邻两个Ｃα处在同一个平面构成的单位。 特点为：局部双键性质不能旋转；肽键中H和O反式排列；Ｃα的旋转构成不同构象。空间结构的基本单位是肽单元。 2.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的主链局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。可分为： 幻灯片8 1.α-螺旋：右手螺旋；每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm；α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，R基大小、电荷和形状影响形成。 2.β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，蚕丝蛋白含量高。 3.β-转角： 4.无规卷曲：主要化学键：氢键。 二级结构百分数不同，增强机械强度的蛋白质如角蛋白，肌球蛋白和纤维蛋白α-螺旋高 幻灯片9 3.蛋白质的三级结构：指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。区别结构域。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 4.蛋白质的四级结构：每一条多肽链中三级结构称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。 区别亚基与三级结构；多肽链与活性 化学键：疏水键、氢键、离子键 幻灯片10 蛋白质组：一种基因组所表达的全套的蛋白质。 蛋白质组学：研究细胞内全部蛋白质存在及其活动方式. 蛋白质组学是后基因组时代生命科学研究核心内容之一。 蛋白质组学为肿瘤和心血管等疾病提供理论和解决途径。 幻灯片11 三、蛋白质结构与功能关系 1.蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础： 例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。一级结构改变活性改变。 RNA酶变性和复性：尿素或盐酸胍可破坏次级键、β-巯基乙醇可破坏二硫键。一级结构是空间结构基础 幻灯片12 2.蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础： 肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。 血红蛋白：血红蛋白的别构作用：当血红蛋白分子第一个亚基与氧结合后，该亚基构象的轻微改变，可导致4个亚基间盐键的断裂，使亚基间的空间排布和四级结构发生轻微改变，血红蛋白分子从较紧密的T型转变成较松弛的R型构象，从而使血红蛋白其他亚基与氧的结合容易化，产生了正协同作用，呈现出与肌红蛋白不同的“S”形氧解离曲线，完成其更有效的运氧功能 幻灯片13 3.蛋白质构象改变 阮病毒蛋白引起的疾病具有传染性、遗传性特点表现为α-螺旋重新排布形成β-折叠导致构象变化，功能改变现象 ＰｒＰＣ　　　　　　　ＰｒＰＳＣ 蛋白质构象决定蛋白质活性 幻灯片14 四、蛋白质的理化性质 1.蛋白质的沉淀：破坏蛋白质稳定因素出现沉淀，常见丙酮和盐析。盐析特点不变性 2.蛋白质变性：空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 变性特点：溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。 变性程度浅去除变形剂可以复性如RNA酶 幻灯片15 变性与变构区