下册05-蛋白质降解与氨基酸分解代谢.ppt

一、蛋白质的降解 二、氨基酸分解代谢 三、氨的代谢 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、必需氨基酸与非必需氨基酸 七、氨基酸与一碳单位;生物体内的蛋白质是经常处于动态的变化之中，一方面在不断地合成，另一方面又在不断地分解。例如，当种子萌发时，蛋白质发生强烈的水解，将胚乳或子叶中的储藏蛋白质分解，形成氨基酸和其他简单含氮化合物，供幼苗形成组织时用。在植物衰老时，蛋白质的分解亦很强烈，将营养器官的蛋白质分解成含氮化合物，转移到繁殖器官中，供幼胚及种子的形成之所需。 蛋白质的分解对机体生命代谢的意义并不亚于蛋白质的合成。植物体为了进行正常的生长和发育，为了适应外界条件的变化，必须经常不断地形成具有不同结构与功能的各种蛋白质。因此，早期合成的蛋白质在完成其功能之后不可避免地要分解，其分解产物将作为合成新性质蛋白质的原料。蛋白质有自己的存活时间，短到几分钟，长到几周。不论何种情况，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质；其二是通过排除累积过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以维持。;一、蛋白质的降解(了解);2、重要的蛋白质水解酶;3、蛋白质消化吸收 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。;4、 蛋白质的酶促降解 在内肽酶、羧肽酶、氨肽酶与二肽酶的共同作用下，蛋白质水解成蛋白眎、胨、多肽，最后完全分解成氨基酸。 这些氨基酸可以转移到蛋白质合成的地方用作合成新蛋白质的原料，也可以经脱氨作用形成氨和有机酸，或参加其他反应。 ;５、蛋白质的降解机制 人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。 不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2 约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2 约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径： 一条是不依赖ATP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 另一条是依赖ATP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。;泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 ６、氨基酸代谢库 食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。 氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。 肌肉中a.a占代谢库的50％以上。 肝脏中a.a占代谢库的10％。 肾中a.a占代谢库的4％。 血浆中a.a占代谢库的1～6％。 肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。;７、氮平衡 食物中的含氮物质，绝大部分是蛋白质，非蛋白质的含氮物质含量很少，可以忽略不计。 氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。 氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。 氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。;二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）;α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外，还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。 膳食中获取的多余氨基酸既不为后来使用而被贮存，也不被排泄。多余的氨基酸则转化为常见的代谢中间体，例如，丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等。由此，氨基酸又是葡萄糖、脂肪酸及酮体的前体物，又是代谢过程的“燃料”。氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。;氨基酸的分解一般有三步： 第一步脱氨（脱氨基），脱下的氨基或转化为氨，或转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。 第二步氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并被排放。 第三步氨基酸的碳骨架（由于脱氨基产生的α-酮酸）转化为一般的代谢中间体。 ;1、氨基酸的脱氨基作用 ;（1）氧化脱氨基作用（P306，熟悉）; 氨基酸氧化酶的辅基是FAD或FMN，人和动物的氨基酸氧化酶的辅基是FMN。催化的反应分脱氢和水解两步进行。氨