生化作业10次20110906.doc

请同学们按时认真完成下述生物化学作业（共10次） 一次作业： 作业—绪论 引力如何制造元素？元素之间的共价键为什么是有机进化的产物？生物化学研究哪些内容？组成地球生命的元素有何特点？ 维系生物分子相互作用的弱键有哪些？其意义如何？ 3．H2O为什么能作为生命的基本介质？ 4．细胞中有哪些缓冲系统？ 蛋白质化学习题 1 为什么说蛋白质是一切生命功能的执行者？举出蛋白质的6大功能。 2 举出一种非蛋白质氨基酸和一种蛋白质稀有氨基酸及其作用。 3 20种基本氨基酸按照极性程度和酸碱性可以如何分类？按照生物的需要又如何分类？举出人的前两种必需氨基酸。为什么氨基酸的组成元素是地球上较氢的元素？ 4 20种基本氨基酸中，哪种氨基酸不具有旋光性？哪种氨基酸具有亚氨基？哪种氨基酸分子质量最小？哪种氨基酸遇茚三酮显黄色？哪些氨基酸遇到茚三酮显棕色？哪些氨基酸可以吸收紫外光？最大紫外吸收在何处？哪些氨基酸是芳香族氨基酸？并分别写出它们的三字缩写符号和一字缩写符号。 5 写出荷电氨基酸的三字缩写符号和一字缩写符号。这些氨基酸的侧链在球状蛋白质中分布在何处？ 6 胰岛素和胰高血糖素的功能是什么？ 7 在测定氨基酸序列中，断列二硫键的化学试剂有哪两种？举出三种肽键特异断裂剂及其断列位置。 8 写出显色剂茚三酮、DNFB和PITC参加的显色反应及其作用。 9 氨基酸分析仪的工作原理是什么？氨基酸序列仪的工作原理是什么？ 10 在低pH下氨基酸为什么带正电荷？ 11 在什么pH位置氨基酸的缓冲性最大或最小？ 12 利用氨基酸各个基团的pK值，判断 Gly, Asn, Lys, His分别在pH1，pH2.1，ph4, pH10时在电场中的电泳方向。 13 试述肽键十分稳定的原因？ 14 试述GSH的结构与功能。 15 试述蛋白质的一、二、三、四级结构的含义？何谓结构域和超二级结构？ 16 氨基酸残基之间的连接方式有哪些？ 17 为什么天然氨基酸序列具有特异性？ 18 构型与构象哪个涉及共价键的断裂？哪个涉及共价键的旋转？共价键旋转的动力是什么？ 19 肽键之间相互作用的次级键是什么？氨基酸侧链之间相互作用的次级键是什么？ 20 Ramachandran图表示什么含义？ 21 试述a-螺旋和B-折叠的结构特点？ 22 一种蛋白质的分子量为30600道尔顿，a-螺旋和B-折叠各占50%，请计算其长度？ 23 什么是无规线团？ 24 什么是纤维状蛋白？什么是球状蛋白？它们在结构上有何特点？ 25 试述角蛋白角蛋白和胶元蛋白的氨基酸残基组成特点？ 26 试述球状蛋白的一般结构原则？ 27 试述肌红蛋白的结构与功能？试述血红蛋白的结构与功能？ 28 试述血红蛋白的结构与功能？ 29 血红素中结合氧的铁是低价铁还是高价铁？这对我们日常保健有何启示？ 30 为了使大多数蛋白质的电泳方向是阳极，怎样控制蛋白质缓冲液的pH？ 32 蛋白质胶体稳定的原因是什么？怎样破坏这些原因来制造沉淀？ 33 何谓盐析、盐溶？何谓透析？何谓变性？引起蛋白质变性的因素有哪些？ 34 何谓蛋白质的复性作用？在何种条件下蛋白质可以完全复性？ 35 比较双缩脲反应、Folin酚反应和紫外吸收法测定蛋白质浓度？ 36 糖蛋白、脂蛋白、血红素类蛋白的主要生物学作用是什么？ 37 利用凯氏定氮法测得50g面粉中含N 1.1g，求该样品的蛋白质百分含量。 38 指出硫酸铵、茚三酮、CNBr、过甲酸、巯基乙醇、考马斯亮蓝、DNFB、PITC等的用途。 39 试述血红蛋白、肌红蛋白、胰蛋白酶的作用。 40 试述蛋白质结构与功能的关系。 41 试述SDS的基本原理。 42 试述疑胶过滤的基本原理。 43 试述离心技术的基本原理。 44 试述等电聚焦电泳的基本原理 45 试述纸层析的基本原理。Glu,Ser,Ile和Ser的混合物，在含有正丁醇和甲酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请排出这几种氨基酸的Rf大小顺序。 46 试述离子交换层析的基本原理。将Gly , Asp和Lys的混合样品上样于磺化聚苯乙烯上，用pH从高到低的缓冲液进行洗脱，请排出洗脱顺序。 47 有一种六肽，6N HCl水解测的其氨基酸残基组成为Ala: Leu: Arg=3:1:1, FDNB反应得到DNP-Leu, 胰蛋白酶A水解后得到一个三肽和一种含Leu的二肽，此三肽经羧肽酶水解后得到一个Trp残基。推测该肽的氨基酸序列。 二次作业： 第二章核酸化学习题 1 解释：N-糖苷键，增色与减色效应，退火、变性与复性，Tm，核酸杂交，回文结构与镜像重复，探针，SD序列，内含子与外显子，Hoogsteen配对，超螺旋结构，s，AC臂，核酶（ribozyme）,顺反子，PolyA, 核小体， 2 DNA与RNA在碱基和核糖的组成上有什么区别？碱基、核苷