第01章蛋白质结构及功能.ppt

生物化学;什么是生物化学？ （biochemistry）;第一节 生物化学发展简史;第二节 生物化学研究的主要内容;１．生物分子的结构与功能;2．物质代谢及其调节;3. 基因信息传递及其调控;第一篇 生物大分子的结构与功能;第一章;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;组成元素;各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 ;一、氨基酸(amino acid);H;氨基酸的旋光异构;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;(一) 非极性脂肪族氨基酸;(二) 极性中性氨基酸;(三) 芳香族氨基酸;(四)酸性氨基酸;特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;三、氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收 ;3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、肽;+; 肽;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;（二） 生物活性肽;GSH过氧化物酶; 神经肽;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。; 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;（一）肽单元(peptide unit);肽键有部分双键性质; （二）蛋白质二级结构的主要形式;1、?-螺旋;;?-螺旋特征是：;2、?-折叠;?-折叠的特征： ①较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方； ②两条以上肽链结构可平行排列，走向可相同，也可相反； ③肽链间的氢键稳固其结构。 ;3、β—转角;; ;;三、蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;（三）分子伴侣;伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用;主要的化学键：疏水作用、氢键和离子键;血红蛋白的四级结构 ;;纤连蛋白分子 ;蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列;蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构;五、蛋白质的分类;六、蛋白质组学;（二）蛋白质组学研究技术平台;蛋白质结构与功能的关系;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能;（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息;（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基;肌红蛋白(Mb) ;血红蛋白(Hb);（二）血红蛋白的构象变化与结合氧 ;;变构效应(allosteric effect);（三）蛋白质构象改变与疾病 ;疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;一、蛋白质的两性电离 ;二、蛋白质的胶体性质 ;;三、蛋白质的变性; 因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ;举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;复性(renaturation): 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。; 天然状态，有催化活性;在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;四、蛋白质的紫外???收;蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。