生命体系中的配位化学.ppt

生命体系中的配位化学; 在早期，人们认为与生命有关的化学都是有机化学。自20世纪70年代开始形成的生物无机化学打破了这个观点。 生物无机化学：又称无机生物化学或生物配位化学。是无机化学、生物化学、医学等多种学科的交叉领域，其研究对象是生物体内的金属（和少数非金属）元素及其化合物，特别是痕量金属元素和生物大分子配体形成的生物配合物，如各种金属酶、金属蛋白等。侧重研究它们的结构-性质-生物活性之间的关系以及在生命环境内参与反应的机理。为便于研究，常用人工模似的方法合成具有一定生理功能的金属配位化合物。;生命体系中配位化学;1.生命体系中的金属离子;;;金属酶;金属离子与酶的配合物;结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S （1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。 （2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。 （3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。 金属激活酶：酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，也可以形成底物桥配合物。 ;金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化，或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。 金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性中心的某些基团结合。 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空间构象，以利于它们结合成中间产物。 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。 金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应有控制的分步进行。;金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系 为什么金属酶和具有金属酶相同配位性质的一般金属配合物相比，金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性？ 差别在于金属酶的配体特性。 金属酶的配体都是相对分子质量大的蛋白质，是一种具有多种特性的生物大分子配体，其具有多个配位部位。金属离子与其配位是多个配位部位相互竞争的结果。这种配位不同于一般的配位，称之为“变形配位”，这对金属酶的催化活性起了很重要的作用。 生物大分子具有高级结构，其弯曲、折叠在组成金属离子的配位环境方面和反应中心附近的微环境形成于改变方面都起着决定性的作用，致使金属酶具有构象的可变性，这是金属酶具有高效催化特性和高度专一性的根本原因。 ;金属蛋白(metalloprotein);金属离子与蛋白质的结合方式： （1）金属离子与蛋白链中的氨基酸残基通过配位作用直接结合； （2）金属离子与硫等其他原子形成簇合物后再结合到蛋白上； （3）金属离子与辅基（如血红素、叶绿素等）结合，然后通过辅基与蛋白相连； ;氧载体;肌红蛋白 血红蛋白;卟啉;tetraphenylporphyrin;血红素（Haemachrome）;肌红蛋白的立体示意图;（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结合，而亚铁原子不被氧化，这种作用被称为氧合作用。（2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应，生成高铁血红素的作用被称为氧化作用。;影响血红蛋白和肌红蛋白与O2键合的因素;蚯蚓血红蛋白（英语：Hemerythrin）是一种负责运输氧气的蛋白质的低聚物，存在于海洋无脊椎动物星虫动物门、鳃曳动物门或腕足动物门以及环节动物门中。 血蓝蛋白（英语：Hemocyanin，又称血青素、铜蓝蛋白）是一种与呼吸作用有关的蛋白质。这种蛋白质利用两个铜原子（Cu）与一个氧原子（O2）连结，因为形成氧化态后会形成Cu2+，所以是蓝色；在还原态时则因为形成（Cu+）而成为为无色。软体动物与部分的节肢动物以血蓝蛋白来输送氧气。同样具有类似功能的蛋白质有血红蛋白。;叶绿素的结构与功能;叶绿素a 叶绿素b 叶绿素d;叶绿素C1