测定Lys含量.PPTVIP

(一)简单蛋白质的分类 根据溶解度不同的分类方法。 按照溶解度、热凝性质、盐析等理化性质的差别，可以把简单蛋白质分为清、球、组、精、醇、谷、硬蛋白质七类。 根据溶解度不同的分类方法有： 1.清蛋白：水、稀酸稀碱中溶解，pI=4.4-5.5 2.球蛋白：水(-)，盐(+)，pI=5.5～6.5，被半饱和(NH4)2SO4 所沉淀。 3.组蛋白：水(+)，氨水(-)，稀酸(+) 。 4.精蛋白：水、氨水、稀酸稀碱(+)，pI=12～12.4 5. 醇溶谷蛋白：水(-)，70%乙醇(+)，纯乙醇(-)，酸及碱(+)，中性盐(-)。 6.谷蛋白：水(-)，0.2%的稀酸或稀碱中(+) 7.硬蛋白：一般不溶于任何溶剂，如胶原蛋白，角蛋白等。 (二)结合蛋白的分类 根据蛋白结合的辅基成分分类 —————————————————————————————————— 蛋白质 蛋白质 1.核蛋白类 2.血红素蛋白类 3.脂蛋白类 4.黄素蛋白类 5.糖蛋白质类 6.磷蛋白质类 7.金属蛋白类 ——————————————————————————————————? 二、按照空间结构分类（根据分子构象，分为两大类） （一）球状蛋白质 球状蛋白质在变性时，可转变为纤维状蛋白质，成为不溶于水或稀酸溶液的变性蛋白，这种作用广泛用于制革工艺中。 (二)纤维状蛋白质 1.α—角蛋白 共同特点是具有α—螺旋结构，故又称α—螺旋型。 α—角蛋白存在于动物的毛、发、爪、蹄、羽毛、甲壳和指甲之中，Cys含量丰富高达22%。 α—角蛋白(如头发)在湿热环境中几乎可伸长一倍(氢链破坏)，但冷却干燥后即收缩到原来的长度(这是由于α—角蛋白的R基团体积过大，电荷高，不能形成β—折迭片层之原故)，而β—角蛋白质无此变化。 在天然蛋白质中，α—螺旋体都是右旋型的，一般是3或7条α—螺旋又互相拧扭在一起，形成三股或七股的螺旋索，彼此靠二硫键交联在一起，螺旋索是一个左手螺旋，直径20A，这种左手超螺旋又叫原纤维。 α—螺旋体不仅是α—角蛋白的主要构象，而且是其它纤维状蛋白质和球状蛋白质中的构象。 2.β—角蛋白 一般不含Cys或CySH；Gly，Ala，Ser含量特别丰富，占87%，其一级结构非常特殊，含有(Gly-Ser-Gly-Aly-Gly-Ala)n重复单位。 3.胶原蛋白类 占机体蛋白的1/3，是皮肤、软骨、动静脉管壁及结缔组织的成分，大部分都含有35%的Gly，11%Ala，在这方面与β—角蛋白相似，胶原蛋白的特点是：含有12% Pro和9%的Hlp。 由三条肽链组成右手超螺旋，每一条肽链又是一种特殊的左手螺旋体，基本单位约14A宽，2800A，M=300，000。 胶原蛋白于水中煮沸即转变为明胶，一种可溶性的多肽混合物。 第六章 蛋白质的营养及评价 通常把营养价值较高的蛋白质称为完全蛋白质； 把较低的称为不完全蛋白质。 第一节 蛋白质的营养特性 一、为机体提供氮源 一般来说，人体里的全部蛋白质每天约有2～3%左右进行更新，即300g左右的蛋白质发生代谢(70kg体重的人)，其中7/8的蛋白质重新合成机体蛋白，另外1/8 的蛋白质(25g)被消耗掉。那么消耗掉的这一部分蛋白质，只能由食品(食物)蛋白质供给。 二、为机体提供部分能源 机体内旧的或已经破损的组织细胞中的蛋白质，将发生分解、其中7/8作为重新合成组织细胞的蛋白质原料，另外1/8蛋白质