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 （2）TCA循环的过程 (4)核酸的变性与复性 A. 核酸的变性 核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。 能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。RNA本身只有局部的双螺旋区，所以变性行为所引起的性质变化没有DNA那样明显。 利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情况。 而RNA变性后，约增加1.1%。这种现象称为增色效应。 变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。 DNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。但是将变性的DNA缓慢冷却时，可以复性。分子量越大复性越难。浓度越大，复性越容易。此外，DNA的复性也与它本身的组成和结构有关。 三 酶的特点及功能 酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物， 又叫生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。 （一）酶的作用特点 （1）酶和一般催化剂的共性 用量少而催化率高。 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 （2）酶作为生物催化剂的特性 A、高效性 B、专一性 C、反应条件温和 D、酶易失活 E、酶活力可调节控制 F、某些酶催化活力与辅酶、 辅基及金属离子有关。 （二）酶的化学本质 通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有RNA）。这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。此完整的酶分子称为全酶（全酶＝酶蛋白十辅因子）。有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。 （三）酶的活性中心和必需基团 酶的活性中心（active center）：是指酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，也称活性部位(active site)。 酶的活性中心有两个功能部位：结合部位和催化部位。 1．结合部位（ Binding site） 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 2．催化部位（ catalytic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 酶的活性中心具有以下特点： （1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。 （2）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合。 （3）有活性中心，底物以弱键与酶结合。 酶的活性中心的必需基团可分为两种： 一种是与作用物结合的必需基团，称为结合基团，它决定酶的专一性； 另一种是促进作用物发生化学变化的基团，称为催化基团，它决定酶的催化能力。 （四）酶的催化机理 （1）酶反应的过渡态学说 1931年Michaelis和Menten假设酶（E）与底物（S）先形成中间复合物（ES），再转变成反应产物（P），释放出游离酶： 　E＋S　　ES　　P＋E 过渡态学说： E + S === ES === ES* ?EP ??E + P 式中：ES为米氏复合物；ES* 为过渡态中间物；EP为酶－产物中间物。 邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。 定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。 以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。 （2）邻近和定向效应 （3）诱导楔合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物折结合。 （四）影响酶反应速度的因素 （1）酶浓度对酶反应速度的影响 ? [E] 酶浓度对反应速度的影响 （2）底物浓度与酶促反应的关系 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 （3）温度对酶反应速度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。