光谱法结合分子对接模拟技术研究头孢他啶与胰蛋白酶的相互-发光学报.PDFVIP

第３８卷　 第９期 发　 光　 学　 报 Ｖｏｌ３８ Ｎｏ９ ２０１７年９月 ＣＨＩＮＥＳＥＪＯＵＲＮＡＬ ＯＦ ＬＵＭＩＮＥＳＣＥＮＣＥ Ｓｅｐｔ. ꎬ２０１７ 文章编号:１０００￣７０３２(２０１７)０９￣１２５６￣０８ 光谱法结合分子对接模拟技术研究 头孢他啶与胰蛋白酶的相互作用机理 ∗ 王金菊ꎬ刘保生 ꎬ边　 刚ꎬ段韶彤ꎬ李彤彤 (河北大学化学与环境科学学院河北省分析科学技术重点实验室ꎬ河北 保定　 ０７１００２) 摘要:本文主要通过荧光光谱法与分子对接技术研究了在２９８ꎬ３０３ꎬ３１０ Ｋ温度下头孢他啶(ＣＦＤ)与胰蛋白 酶(ＴＲＰ)之间的作用机制ꎮ 研究结果表明ꎬＣＦＤ与ＴＲＰ之间是通过１∶１的静态猝灭方式相互作用ꎮ 依照双对 数方程处理荧光猝灭数据得到了ＣＦＤ与ＴＲＰ作用的结合常数Ｋ 和结合位点数ｎꎮ 通过热力学方程求得了不ａ 同温度下ＣＦＤ与ＴＲＰ作用的热力学参数ꎮ 实验数据表明ꎬ它们之间的作用力主要是疏水作用和氢键作用ꎬ这 与分子对接技术所得的结果是一致的ꎮ 关　 键　 词:光谱法ꎻ分子对接ꎻ头孢他啶ꎻ牛胰蛋白酶ꎻ作用机理 中图分类号:Ｏ６５７.３　 　 　 文献标识码:Ａ　 　 　 ＤＯＩ:１０.３７８８/ ｆｇｘ１２５６ Ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ Ｂｅｔｗｅｅｎ Ｃｅｆｔａｚｉｄｉｍｅ ａｎｄ Ｔｒｙｐｓｉｎ ｂｙ Ｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｉｃ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｄｏｃｋｉｎｇ Ｍｅｔｈｏｄｓ ∗ ＷＡＮＧＪｉｎ￣ｊｕꎬＬＩＵ Ｂａｏ￣ｓｈｅｎｇ ꎬＢＩＡＮ ＧａｎｇꎬＤＵＡＮ Ｓｈａｏ￣ｔｏｎｇꎬＬＩ Ｔｏｎｇ￣ｔｏｎｇ (Ｋｅｙ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ ｏｆ Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ｏｆ ＨｅｂｅｉＰｒｏｖｉｎｃｅꎬ Ｃｏｌｌｅｇｅ ｏｆ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ＆Ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ ＳｃｉｅｎｃｅꎬＨｅｂｅｉ ＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙꎬＢａｏｄｉｎｇ ０７１００２ꎬＣｈｉｎａ) ∗Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇ ＡｕｔｈｏｒꎬＥ￣ｍａｉｌ:ｌｂｓ＠ｈｂｕ.ｅｄｕ.ｃｎ Ａｂｓｔｒａｃｔ:Ｔｈｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｏｆ ｃｅｆｔａｚｉｄｉｍｅ (ＣＦＤ)ｗｉｔｈ ｔｒｙｐｓｉｎ (ＴＲＰ)ｗａｓｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｅｄｂｙ ｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｉｃ ａｎｄ ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｄｏｃｋｉｎｇ ｍｅｔｈｏｄｓｕｎｄｅｒ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ ｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓ (２９８ꎬ３０３ ａｎｄ３１０ Ｋ). Ｔｈｅ ｒｅｓｕｌｔｓ ｄｅｍｏｎｓｔｒａｔｅ ｔｈａｔ ｔｈｅ ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ ｂｅｔｗｅｅｎ ＣＦＤ ａｎｄ ＴＲＰ ｉｓ ｔａｋｉｎｇ ｐｌａｃｅ ｖｉａ ｓｔａｔｉｃ ｑｕｅｎｃｈｉｎｇ ｗｉｔｈ １∶１ｂｉｎｄｉｎｇｒａｔｉｏ. Ｔｈｅｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅｄａｔａｗｅｒｅｔｒｅａｔｅｄｂｙｕｓｉｎｇｔｈｅｄｏｕｂｌｅｌｏｇａｒｉｔｈｍｉｃｅｑｕａｔｉｏｎꎬ ａｎｄ ｔｈｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｃｏｎｓｔａｎｔｓＫ ｏｆ ｔｈｅ ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ ｏｆ ＣＦＤ￣ＴＲＰ ｓｙｓｔｅｍｓａｎｄ ｔｈｅ ｎｕｍｂｅｒ ｏｆ ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅｓａ ｎ ｗｅｒｅ ｏｂｔａｉｎｅｄ. Ｔｈｅ ｔｈｅｒｍｏｄｙｎａｍｉｃ ｐａｒａｍｅｔｅｒｓ ｏｆ ＣＦＤ￣ＴＲＰ ｓｙｓｔｅｍｓ ｕｎｄｅｒ ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ ｗｅｒｅ ｏｂｔａｉｎｅｄ ｂｙ ｔｈｅ ｔｈｅｒｍｏｄｙｎａｍｉｃ ｅｑ