热休克蛋白22结构与功能研究进展.pdfVIP

第39卷第5期 中国海洋大学学报 !!!!生!旦 !兰呈!竺里!里些竺!竺里!!垒翌!竺!翌墨翌!兰竺!里旦!型垒 塞P：!!!!! 综述 热休克蛋白22结构和功能研究进展 杨官品，张 蕾，董超华 (中国海洋大学海洋生命学院，山东青岛266003) 摘要： 酶活性。HSP22高水平表达促进细胞凋亡而低水平表达抑制凋亡。除此之外．HSP22还在延长寿命、耐热和抗氧化等方 面发挥作用。由于其独特的生物学功能，HSP22正成为当今研究热门对象之一。近年来，HSP22在医学方面的研究已取 得显著进展．其在海洋生物学方面的研究价值也逐渐得到重视。本文综述了近年来HSP22结构和功能及其在医学和海洋 生物学上的研究进展。 关键词：热休克蛋白22；小热休克蛋白；医学；海洋生物 中图法分类号：Q7；Q178．53 文献标识码：A 文章编号： 1672—5174(2009)05．965．06 shock 热休克蛋白(Heat protein，HSP)是生物体 在对各种物理、化学和微生物应激时启动的一组因热 高抑制了部分正常蛋白合成，同时激发了一组特殊蛋 休克基因表达而产生的结构上非常保守的特殊蛋白 白质的合成，这些特殊蛋白质称为热休克蛋白(HSP)。 质，它们能快速调整应激过程中细胞的存活机能，保护 随后的研究证明，所有生物体在面对环境胁迫(如温度 细胞抵御损伤并有助于细胞恢复正常的结构和机 能[1l。 来发现许多其他理化因素，如缺氧、氧自由基、重金属、 自从热休克蛋白在果蝇唾液腺细胞内被发现以 乙醇、病毒或细菌感染等，也能诱导HSP的合成【5-to]。 来，就一直是研究的热点。近年来随着海洋生物学的 HSP是一组糖蛋白。迄今为止，已发现有30余 发展，海洋生物热休克蛋白的研究也受到越来越多的 种，存在于细菌到人的各种生物中。HSP属一大类基 关注。热休克蛋白家族成员众多，功能多样。因其分 因家族，不同生物同种HSP氨基酸序列及基因核苷酸 子量不同，被人为分成不同类群。热休克蛋白22 序列有高度同源性，而不同种HSP存在明显差异。不 heatshock (HSP22)属于小热休克蛋白(Smallprotein) J根 家族成员，其生物学功能独特，正成为目前医学和海洋 据分子量、等电点等，将HSP分成四大类(或家族)，分 生物的研究热点之一。 别为HSP90(83～90kD)家族、HSP70(66～78kD)家 族、HSP60家族和小分子量HSP(15--43kD)家族。 1热休克蛋白的发现及分类 heatshock 小热休克蛋白(Small 指分子量在15～43KD之间的热休克蛋白，它们具有 关于热休克蛋白的报道，最早见于1962年。Rj． 共同a晶体蛋白结构域，其结构见图1㈨J，但亚细胞定 tossa[2】等在研究果蝇唾液腺染色体时发现正常果蝇幼 虫唾液腺有多线染色体，它比一般染色体粗 位不同，在细胞内发挥的功能也不同[12-14]。到目前为 止一共发现了10种哺乳动物小热休克蛋白，分别称作 1000～2000倍。将25℃培养的果蝇幼虫置于30～ 32℃的环境中，30rain后在其