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虢傅类、璃制、。剩筒
EC—SOD研究概况
朱希强袁勤生
华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室
disIllu.基形式的不同,,氨基酸分析表明.N端I×域
超氧化物歧化酶(superoxide
tascSOD)是机体内存在的一类抗氧化酶.可决定EC—SOD的亚基形式.N端24位
其功能是清除细胞生命活动中产生的超 的甘氨酸足保持四亚荩必需的.大鼠中该
氧离了,真核细胞内存在两类超氧化物歧 位置以精氨酸代替甘氨酸.凶此大鼠的
EC—SOD为■弧基.肝素亲和力降低:如果
化酶:Cu.Zn—SOD和Mn—SOD。Cu.Zn—
SOD是主要的胞内SOD.其分子量为小鼠该位置的甘氨酸被精氨酸取代.其
32kD.以双亚基形式存在.主要存在于细EC—SOD则南4亚基变成双亚基.与肝素
胞浆.细胞核.担负着这些部位艰几的清 亲和力也会下降。
除超氧化物的作用.Mn—SOD分子量为 EC—SOD的活性可被一系列试剂所降
96kD.以4亚基形式存在.主要存在于线低.如叠氮化合物和氰化物.二环己基碳
粒体基质。1982年MarkhJnd发现了第3种
二亚胺(DDC)和过氧化氢可使其失活。
EC—SOD蛋白相当稳定.具有相当的抵抗
SOD并命名为胞外SOD(extracellular-SOD.
EC—SOD).EC—SOD是细胞外体液.如淋巴
高温、极端pH和高浓度尿素的作用【31。
液.滑膜液及血浆中最丰要的SOD脚. 人、牛和大鼠的EC—SOD的基因位置
EC—SOD是一种轻微疏水的糖蛋白.已被确定,它位于人染色体的4q21。
分子量约为135kD.通常以四亚摹形式存
在.每个4亚基包含2个双亚基.双、】F基 60%的同源性.仙与Mn—SOD的同源性较
问通过半胱氨酸的二硫键连接12I.但某些 低。人EC—SOD基因的艮度大约为5900
不同分子人小的蛋白质也存在.有的以学 bp,有3个外显子和2个内含了.其4-2
砸基形式存在.有的以4、】F基存在.还有 Kh的mRNA在心脏、子宫、胰腺及肺部大
的以更多的亚基存在。多亚基形式存在的 量表达,在肾脏、骨骼肌和肝脏中量表达,
在脑L}1只有少量表达【4】。、
蛋白质均是靠疏水作用结合。EC—SOD每
个亚摹包括一个铜和一个锌原子.它们是
酶保持活性所必需的。小同物种间,EC— 的亚基.是由240个氨基酸残基组成的多
SOD的氨皋酸组成有差异.可能会导致亚肽.其巾包含18个氨基酸组成的信号肽.
全国第二届功能性生物制品生产与应用技术交流会·论文集
因此成熟蛋白由222个氨基酸组成旧.EC—
小鼠的学习情况:对记忆力的影响与L相
反.EC—SOD过量表达的小鼠.低运动状态
SOD可被粗分为3个功能结构域:(1)氨
基末端残基1~95在Asn89含有糖基化位
会增』Jf『记忆力.高运动状态.记忆力卜-降,
点,在这个位点糖基化土要有助与酶的溶 运动状态的改变对学习和记忆影响不同.
解;(2)残基96~193与Cu.Zn—SOD术端其机制尚不清楚,、
三分之二有高度同源性.并且是EC—SOD EC—SOD表达与否并小影响小鼠对空
的活性区域;(3)氨墓酸残基194~222包间的感知能力.但使小鼠重复完成任务的
含EC—SODC端独特的结构域.其中包含 能力下降,说明会引起记忆障碍.仙不会
由9个氨基酸组成的带正电荷的区域f3影响短期学习能力.这哇单实验表明EC—
个赖氨酸荷9个精氨酸)【5】。 SOD在大腑中并不是简单清除自由基.除
EC—SOD
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