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结晶牛胰岛素（多肽链） ※ Edman降解法—改良Sanger法（1950年） （2）C-端氨基酸残基分析 常用羧肽酶选择性切除多肽链中与游离α-羧基相邻的肽键，得到游离状态的C-端氨基酸供分析！ ★ 部分水解法（实用方法） 多肽→酸或酶部分水解→小肽片段→ 末端残基分析 四、蛋白质的结构层次 （一）一级结构 1、指肽链中氨基酸的排列顺序 2、一级结构决定了蛋白质的高级结构，且蛋白质的生物学功能首先是由其一级 结构决定的. * 第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质 和酶的化学 第一节 氨基酸 ※ 氨基酸：既有氨基、又有羧基的化合物 ※ α-氨基酸：指氨基与羧基连接在同一个碳原子上的氨基酸 ※ 必需氨基酸：体内不能合成又是营养必不可少的、只能从食物中摄入的氨基酸。 一、结构 ★ 带*号者为必需氨基酸 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸* Val 亮氨酸* Len 异亮氨酸* Ile 苯丙氨酸* Phe 酪氨酸　 Tyr 色氨酸* Trp 丝氨酸 Ser 苏氨酸* Thr 半胱氨酸 Cys 蛋氨酸* Met 谷氨酸 Glu 赖氨酸* Lys 精氨酸 Arg 组氨酸 His 天冬酰胺 Asn 脯氨酸 Pro 谷氨酰胺 Gln 天冬氨酸 Asp 蛋白质水解所得氨基酸 1、氨基酸的构型：D/L标记法 L-甘油醛 L-氨基酸(S-构型) 2、氨基酸水溶液以酸碱处理时， 氨基酸偶极离子发生转变. pH 1 全部阳离子 pH 11 全部阴离子 二、酸碱性及其分类 1、中性氨基酸： 分子中-NH2与-COOH数目相等 2、碱性氨基酸： 即-R中含有可与质子结合的碱性基团 如-NH2、胍基、咪唑基等。 ① 赖氨酸：2，6-二氨基己酸 ※ ε-NH2 (pKa=10.53) α- NH2(pKa=8.95) ② 精氨酸：2-氨基-5-胍基戊酸 ③ 组氨酸：2-氨基-3-咪唑基丙酸 ※ 组氨酸偶极离子正电荷总在α-NH2 pka=8.95 pka=6.00 3、酸性氨基酸：即-R中含有-COOH者 天冬氨酸 谷氨酸 ★ 天冬氨酸β-COOH(pKa=3.86)、谷氨酸 γ-COOH(pKa=4.25)在生理条件下可能 以负离子形式存在 三、等电点(pI) 1、电泳(electrophoresis)： 指氨基酸水溶液在电场中向阴极 或阳极方向移动的现象 2、等电点（isoelectric point, pI）: 当氨基酸水溶液中阴离子数量等于阳离子数量，在电场中就不发生泳动，此时溶液的pH值就是该氨基酸的等电点。 ★ 在等电点时，氨基酸的水溶解性最小 (1)酸性氨基酸：pI ( 2.7 ～ 3.2 ) (2)中性氨基酸：pI ( 5.0 ～ 6.0 ) (3)碱性氨基酸：pI (9.5 ～ 10.7) 3.氨基酸等电点的范围 4.当外界溶液pH 氨基酸pI 时,氨基酸偶极 离子将释放H+而带负电荷; 当外界溶液pH 氨基酸pI时,偶极离子质子化而带正电荷. 四、化学反应 1、与HNO2的反应 2、脱羧反应：反应在体外[Ba(OH)2/加热] 或体内酶作用下进行，生成胺类. 3、氨基转移反应: α-氨基酸体内代谢时，可在酶的 作用下发生-NH2转移，生成α-酮酸 4、与茚三酮的显色反应 α-氨基酸与茚三酮的水合物在水溶液中 共热时，经过一系列反应，最终生成蓝紫 色的化合物(脯氨酸与茚三酮呈黄色). α-氨基酸+ α-酮戊二酸 α-酮酸+谷氨酸 5、与金属离子的螯合作用 6. (1) ?-氨基酸 受热反应 ? ◆ 分子间脱水成交酰胺(二酮吡嗪) ※ 以盐酸处理交酰胺,产物是二肽 二肽 ? ※ 分子内脱氨成烯酸 (2).?-氨基酸 受热反应 ※ 分子内脱水成内酰胺 ? (3) ?-，?-氨基酸 受热反应 五.常见氨基酸 1、谷氨酸： (1)临床应用：抢救肝昏迷病人(它能与体内的氨结合成谷氨酰胺而起解毒作用)。 (2)其单钠盐可作调味剂(味精) 2、赖氨酸：必需氨基酸 促进儿童生长发育，增进食欲和胃酸分泌。 3、半胱氨酸、胱氨酸 存在于毛、发、角、指甲等动物保护组织的 蛋白质中. 两者可通过氧化还原反应相互转化。 ◆ 半胱氨酸可用于肝炎、锑剂中毒或放射性药物中毒的治疗。 ◆ 胱氨酸有增加白血球和阻止病原菌的发育作用，并可用于治疗脱发。