第 三 章 酶 - 湖南省高等学校精品课程.ppt

第 三 章 本章内容 生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 定义：酶是由活细胞产生的，具有催化功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸（核酶、脱氧核酶）。 酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme  酶的不同形式 单体酶：仅由一条具有三级结构的多肽链构成的酶。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 酶的各部分在催化反应中的作用 酶蛋白: 决定反应的特异性 二、酶的活性中心 酶的必需基团 酶分子中氨基酸残基側链具有不同的化学基团，其中一些与酶的活性密切相关的基团叫做酶的必需基团。 酶的活性中心（Active center） 必需基团在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团 酶的活性中心与底物结合 第二节 酶促反应的特点与机制 酶的催化特点 (一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能 活化能指的是在一定条件下，能使l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(卡／摩尔)。 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 1. 绝对特异性 一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应 乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 （三） 酶催化活力与酶量的可调节性 二、酶促反应的机理 酶 的 诱 导 契 合 动 画 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 单底物、单产物反应 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度 （一）米－曼氏方程式 中间产物 元反应： 反应物分子直接碰撞一步就能生成产物的反应。 E+S ES 质量作用定律： 当温度一定时，元反应的反应速率与各反应物浓度幂的乘积成正比。 V∝ [E]? [S] V=k [E]? [S] 零级反应：反应速率与反应物浓度无关的反应。 温度一定时，反应速率为一常数。 通常零级反应是发生在表面上的反应。 V=kcα[E]?cβ[S] V=k[E]?[S] c 为浓度幂系数,α=β= 0 酶促反应的速率∝碰撞频率×能量因素×碰撞部位 浓度几乎无变化的反应物可不写入