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牛肉外源性蛋白酶嫩化技术探究进展 　　摘 要：牛肉嫩度是一项肉质评定的重要指标，也是消费者评判肉质优劣的最常用指标。外源性蛋白酶嫩化技术具有方法简单，条件要求相对低，能显著提高牛肉的品质等优点，且处理后的牛肉具有柔软、适口、多汁和易于咀嚼等特点，多年来一直受到肉类加工行业的重视，并已得到了广泛的研究和应用。本文主要论述了外源性蛋白酶对牛肉的嫩化机理和近年来在利用各类外源性蛋白酶嫩化处理牛肉的研究上取得的进展，以期为牛肉嫩化的研究提供参考。 关键词：牛肉；嫩化；嫩化技术；嫩化机理；外源性蛋白酶 中图分类号：TS251.52 文献标志码：A 文章编号：1001-8123（2013）06-0044-05 牛肉作为一种重要的肉食品原料，具有丰富的营养和良好的加工特性，在食品工业中有着广泛的应用基础，随着人们生活水平的不断提高，饮食习惯的改变和膳食结构的不断调整，牛肉不仅越来越受到消费者的喜爱，而且其质量也受到了广泛重视[1-3]。牛肉的嫩度作为一项肉质评定和消费者购买意愿评价的重要指标[4-6]，指的是牛肉的适口性，它反映了牛肉中肌纤维的脂肪数量和分布状态以及各种蛋白质的结构特性等，一般用剪切力值反映[4，7-8]。而与猪肉、羊肉等相比，牛肉的纤维较粗，肉质较老，难于咀嚼，口感较差，因此在牛肉加工中常常需进行嫩化处理[9-11]。 现行的牛肉嫩化方法主要包括物理法、化学法和生物法。物理法主要有低温成熟[12]、机械滚揉法[13]、电刺激法[14-15]、高压法[16]和超声波法[17]；化学法主要有盐法[18]和有机酸法[19]；生物法主要指的是外源性蛋白酶嫩化技术[20]，这类酶大多具有分解肌纤维膜和肌原纤维蛋白的特性，处理后的牛肉具有柔软、适口、多汁和易于咀嚼等特点，且该方法简单，条件要求相对低，能显著提高牛肉的品质，因而多年来一直受到肉类加工行业的重视，并已得到了广泛的研究和应用。 1 外源性蛋白酶对牛肉的嫩化机理 1.1 肌原纤维对嫩度的作用 肌原纤维的结构构成主要包括肌球蛋白和肌动蛋白以及一些起稳定作用的骨架蛋白，而这些骨架蛋白又主要由α-肌动素、伴肌球蛋白、伴肌动蛋白、肌钙蛋白T、副原肌球蛋白和肋状带结构等构成[21]（图1）。 1.1.1 α-肌动素 α-肌动素是Z丝结构中的一种重要蛋白质，由分子质量在190～210ku左右的二条肽链构成Z丝后再与无定形基质结合而形成Z盘，在牛肉的成熟嫩化过程中，α-肌动素本身不会发生降解，但它会从Z盘上被释放出来而破坏掉Z盘结构，最终导致肌原纤维断裂[22]。 1.1.2 伴肌球蛋白和伴肌动蛋白 伴肌球蛋白属于弹性结构蛋白，分子质量较大，分为α型和β型，随着嫩化时间的延长，肌肉失去弹性，α-伴肌球蛋白分解成β-伴肌球蛋白和一个分子质量为1200ku左右的亚基；伴肌动蛋白也属于另外一种分子质量较大的结构蛋白，它横跨在Z盘和细丝的末梢上，起稳定细丝位置的作用，在宰后成熟嫩化过程中，伴肌动蛋白分解为5个亚基（分子质量分别为200、180、40、33ku和23ku左右），其降解起始时间和降解速率会因肉的种类差异而有一定的差异[22]。 1.1.3 肌钙蛋白T 在骨骼肌中，肌钙蛋白T分子的延长部分结合原肌球蛋白，构成了完整细丝的一部分，在肌肉收缩中起协调肌动、肌球蛋白之间关系的作用，嫩化过程中，肌钙蛋白T分解为两个蛋白肽（分子质量分别为28ku和30ku左右），而这两个蛋白肽含量的多少与肉嫩度的大小密切相关[22]。 1.1.4 副原肌球蛋白 副原肌球蛋白也是肌原纤维蛋白的一种，它的发现较晚，在肌肉中它存在于A带与Ⅰ带之间的连接区域中，在牛肉的成熟嫩化过程中，副原肌球蛋白从原位点上脱离下来，并作为肌动蛋白的竞争者与细丝上的肌球蛋白竞争结合，导致肌节的长度回复，从而使肉的嫩度得到改善，研究还发现副原肌球蛋白的移位速度与尸僵收缩肌节长度的回复速度一致[22]。 1.1.5 肋状带结构 在肌原纤维中，肋状带（costamere）结构与肌原纤维肌膜相连接（图1），研究发现，在宰后的24～72h期间，肋状带结构会消失，而肋状带结构的消失时间段正好是宰后的一个最佳嫩化阶段；肌原纤维连接蛋白中还有肌间线蛋白（desmin）和细丝蛋白（filamin），在成熟嫩化过程中，Desmin和Filamin都会发生降解作用，从而打乱肌原纤维外侧的定位，并使肌原纤维与外层肌纤维膜之间的连接弱化，最终改善肉的嫩度[22]。 1.2 结缔组织对嫩度的作用 在肌肉中，结缔组织作为次要组成部分，其主要构成物是胶原纤维，而胶原纤维又主要由胶原蛋白构成。研究表明，肌肉中结缔组织的含量与剪切力密切相关，其含量越少剪切力就越