大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究 Isolation and properties of soybean glutamate decarboxylase.pdfVIP

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2017-12-16 发布于上海
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大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究 Isolation and properties of soybean glutamate decarboxylase.pdf

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大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究 Isolation and properties of soybean glutamate decarboxylase

CHINA0ILSANDFATS 20llV01．36No．11 油料蛋白大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究姚琪1，张永忠1’2 (1．东北农业大学理学院，哈尔滨150030；2．教育部大豆生物学重点实验室，哈尔滨150030) 摘要：对大豆中的谷氨酸脱羧酶(GAD)进行了提取、纯化及酶学性质的研究。采用硫酸铵分级沉淀技术对大豆中GAD进行了纯化，该酶被纯化了4．7倍。纯化后的大豆GAD最适温度为40℃，最适pH为5．9，大豆GAD的热稳定性较差，在80℃几乎失去活性，但该酶在pH5．0～8．0较稳定，能保持很好的酶活。大豆GAD对底物谷氨酸的K。值为19．4 度为1500 GAD相比存在差异，并证实可被Ca2+激活。关键词：大豆；谷氨酸脱羧酶；酶学性质中图分类号：TS222；Q55文献标志码：A 文章编号：1003—7969(2011)ll一0026—05 Isolationand of propertiessoybeanglutamatedecarboxylase YAO Qil，ZHANGYongzhon91’2 of 1 Science，NortheastAgriculturalUniversity，Harbin50030，China； (1．College of of Laboratory Biology，MinistryEducation，Harbin150030，China) 2．Key Soybean and Abstract：Glutamate Wasextracted itscharacter decarboxylase(GAD)fromsoybean purified，and Wasresearched．GADwas 4．7一foldfrom ammoniumsulfatefractionation．The purifiedby soybeanusing for GADWas40℃andthe Was5．9．Thethermalstabil— optimaltemperaturepurifiedsoybean optimalpH of GADWas the lostallofits at stableat itWas ity soybean lower，andenzyme activity80℃，but pH for acidWasdeterminedas19．4mmol／L．The litfleaffected Was 5．0—8．0．K。valuesglutamic enzyme was inhibited SDS．GADcould beactivited