中华稻蝗谷胱甘肽S－转移酶的分离纯化-应用昆虫学报.PDFVIP

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2018-06-06 发布于天津
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中华稻蝗谷胱甘肽S－转移酶的分离纯化-应用昆虫学报.PDF

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中华稻蝗谷胱甘肽S－转移酶的分离纯化-应用昆虫学报

应用昆虫学报 Chinese Journal of App lied Entomology 20 11 ，48 (4 ):826— 830 * S －中华稻蝗谷胱甘肽转移酶的分离纯化 1 ，2 1 1 1 1 1 ＊＊郭艳琼吴海花宣涛张建珍郭亚平马恩波 (1. 山西大学应用生物学研究所太原 030006 ;2. 山西农业大学农学院太谷 03080 1) GSH-agarose ， Oxya chinensis (Thunberg)5 S 摘要采用硫酸铵沉淀法和亲和层析法对中华稻蝗龄若虫谷胱甘肽－ (glutathione S -transferases ，GSTs) 。 : ， 60 % ～ 80 % 转移酶进行了分离纯化结果表明经硫酸铵沉淀饱和度在下沉 GSTs ， 90 % ， 0. 3046 mol / min / mg protein ， 1. 82 。淀中比活力较高饱和度时比活力达到最高为 μ 纯化倍数为进一 GSH-agarose ， 8. 5 185 mol / min / mg protein ， 50. 88 。 SDS- 步经亲和层析纯化后比活力最高达到 μ 纯化倍数为经 PAGE ，， 25. 4 ku 。电泳检测呈现单一的条带亚基的分子量约为此组分的纯化成功为进一步研究中华稻蝗谷胱甘 S －、。肽转移酶的酶学性质结构特点和作用原理提供了基础资料，，，关键词谷胱甘肽硫转移酶中华稻蝗纯化亲和层析 Affinity chromatography for the purification of glutathione S-transferase from Oxy a chinensis GUO Yan-Qiong 1 ，2 WU Hai-Hua1 XUAN Tao 1 ZHANG Jian-Zhen 1 GUO Ya-Ping 1 MA En-Bo 1 ＊＊ (1. Institute of Applied Biolo