酶与辅酶-1.ppt

酶Enzyme 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 什么是酶(Enzyme) 酶是由活细胞合成的，具有高效催化作用的蛋白质。 酶所催化的反应称为酶促反应。 在酶促反应中： 被酶催化的物质称为底物（substrate,S） 反应的生成物称为产物（product,P) 酶所具有的催化能力称为酶的活性 酶丧失催化称为酶失活 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 无催化剂时，活化能为75.5 kJ/mol FeCl3为催化剂时，活化能为48.9 kJ/mol 过氧化氢酶（catalase）为催化剂时，活化能为8.4 kJ/mol 1)只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应； 2)只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点； 3)一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。 1）高的催化效率 2）高度的特异性（专一性） 3）酶在体内受到严格调控 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 迄今为止已被分离纯化的大多数酶都是蛋白质。主要依据是： 1. 酶的化学组成中，氮元素的含量在16%左右。 2. 酶是具有空间结构的生物大分子，一切可以使蛋白质变性的化学和物理因素都同样可使酶变性失活。 3. 酶经酸碱水解的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。 4. 酶是两性电解质，在不同的pH溶液中表现出不同的解离状态。 5. 酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质并且也有蛋白质所具有的化学呈色反应。 6. 许多酶的氨基酸序列已经被测定，1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶。 酶蛋白决定反应的特异性。 辅助因子决定反应的种类与性质。 与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme)。 与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)。 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 消化道内几种蛋白酶的专一性 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体进行反应。如： L-乳酸脱氢酶：作用于L-乳酸 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名 1.5 酶的专一性 1.6 酶活力的测定 1.7 酶的制备 酶活力或酶活性(enzyme activity)是催化某一化学反应的能力 酶活力与所催化的某一化学反应的速率成正比 量度酶活力大小的单位称为酶活力单位，简称酶单位(enzyme unit, U) 酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。反应速度快，活力就越高。 国际单位（IU）： 在最适反应条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量，称一个国际单位（IU）， 1 IU = 1 μmol /min 国际单位（Katal, Kat单位）： 在最适反应条件下，每秒钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量，称Kat单位 1 Kat=6×107 IU， 1 IU=16.67×n kat 1、酶引论 1.1 酶的概念 1.2 酶是生物催化剂 1.3 酶的化学本质 1.4 酶的分类及命名