生物化学——酶化学.ppt

教学内容 1.酶（Enzyme） 酶：是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和 Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。 2. 酶的研究历史 1897年，酶的发现和提出：Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。 3.2 酶作为生物催化剂的特性 酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 ? 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 ?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。 2．专一性 Specificity 酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。 ４．酶易失活 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ==A-B + ADP + Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 1.习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出） 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸??谷氨酸 + 丙酮酸 <<Enzyme Handbook>> Thoms E.Barm 编 四、酶的结构与功能的关系 （一）酶的一级结构与催化功能的关系 1、必需基团 （1）必需基团的定义及类型 （2）必需基团、活性部位与功能间的关系 2、酶原激活 （1）酶原 （2）酶原激活 （3）酶原存在的生物学意义 3、同工酶 （二）酶的活性与高级结构的关系 (a)“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （b）锁钥学说： “锁钥学说”（Fischer，1890）：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （c）诱导契合学说 （Koshland，1958）该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 在一定温度和pH下，酶促反应在底物浓度大大超过酶浓度时，酶反应速度与酶的浓度呈正比。 酶浓度对速度的影响