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生 物 化 学 第四章 蛋白质化学 第四章 蛋白质化学 学习要求 蛋白质在生命过程中的重要作用 蛋白质的重要作用 蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与生物体内许多方面的重要功能 蛋白质的重要作用 （一）酶的催化作用 （二）转运和贮存功能 （三）运动功能 （四）结构支持作用 （五）免疫作用 （六）生物膜功能 蛋白质的重要作用 （七）接受和传递信息 （八）代谢调节功能 （九）控制生长和分化 （十）感染和毒性作用 （十一）其他作用 蛋白质组成与分类 组成基本单位 蛋白质的常见分类方法 1．根据蛋白质的化学组成 2．根据蛋白质的溶解性和组成 3．根据蛋白质分子形状 4．根据蛋白质生物功能 氨基酸 氨基酸的结构 蛋白质是由二十种基本氨基酸组成的 氨基酸的结构 氨基酸的结构 稀有氨基酸 属于氨基酸的衍生物，也称为修饰氨基酸 如：胱氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸、L-甲状腺素等 胱氨酸 羟脯氨酸与羟赖氨酸 非蛋白质氨基酸 不是蛋白质的组成成分 以游离或结合的形式存在于生物界 大都是常见氨基酸的衍生物 还有些是β-,γ-,δ-, 和D-型氨基酸 一些是代谢中间产物，如瓜氨酸、鸟氨酸； γ-氨基丁酸等 氨基酸的理化性质 4.与酰化试剂反应 用于多肽链N末端aa的标记和微量aa的定量测定。 在多肽和蛋白质的人工合成中被用作氨基的保护剂。 5.成盐反应 氨基酸与HCl作用产生氨基酸盐化合物。 (四)侧链R基参加的反应　 蛋白质的化学修饰：就是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某些试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变 功能团：羟基、酚基、巯基(包括二硫键)、吲哚基、咪唑基、胍基、甲硫基、非α- 氨基和非α-羧基等 　　 (四)侧链R基参加的反应 1.酪氨酸的酚基 米伦反应（Millon)：酚基与HgNO3、与Hg（NO3)2和HNO3作用呈红色。 Folin反应：酚基还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质。 2.精氨酸的胍基 坂口反应（Sagakuchi）：胍基与α-萘酚，次溴酸盐作用生成红色物质。 3. CyS侧链上的巯基（－SH） 与卤化烷生成稳定的烷基衍生物 巯基能打开氮丙啶的环 巯基能和各种金属离子形成络合物 巯基易受空气或其他氧化剂氧化 (1)与卤化烷生成稳定的烷基衍生物 保护 -SH 以防被氧化 侧链似赖氨酸，为胰蛋白酶水解肽链提供了新位点。 二硫键的打开 氧化剂：过甲酸 还原剂：巯基乙醇、巯基乙酸、二硫苏糖醇等 课堂练习题 判断选择题 1. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基( )。 2.人体中必需氨基酸有8种 ( )。 3.苯丙氨酸是人体必需氨基酸（）。 4.氨基酸在等电点时，应具有的特点是（）  A.不具正电荷； B.不具负电荷；C.A＋B； D.溶解度最大； E.在电场中不泳动。 5．将Ala, His, Ser，Glu 和Lys溶于pH4.5的缓冲液中，此五种氨基酸应各带何种电荷？ 本节小结 20种氨基酸的结构特征；甘氨酸和脯氨酸结构特点 酸性氨基酸与碱性氨基酸；必需氨基酸与非必需基酸；极性氨基酸与非极性氨基酸 两性离子；pK值与pI；电泳 α－氨基、α－羧基和侧链巯基的化学反应 ；茚三酮反应 旋光性；苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的紫外吸收特点 二、肽（是氨基酸的线性聚合物） 肽：一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。 肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键） 寡肽：10个氨基酸残基以下。 多肽：多于10个氨基酸残基的肽链。 环状肽： 命名举例 注意： 在开链肽的N端和C端可以有游离的α氨基和α羧基，而有的开链肽的N端或C端的游离的α氨基或α羧基被别的基团结合（如烷基化、酰化等）或N端残基自身环化 例如促甲状腺素释放激素的N端残基是谷氨酸，此残基易于自身环化成焦谷氨酰基（α氨基与谷氨酸的γ羧基脱水缩和而成） （一）肽和肽键结构 肽键的结构特点： 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。 肽键中的C-N键具有部分双键特性，不能自由旋转,呈现相对的刚性和平面化。 肽键的亚氨基没有明显的解离和质子化。 除脯氨酸外，多以反式结构存在。 肽平面、肽单位、二面角 肽平面：连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上。 肽单位：肽链主链上的重复结构，Cα- CO – NH – Cα。 二面角：在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的 Cα- C 和 Cα– N 可以绕轴旋转，角度为ψ和φ，这就是α-碳原子上的一对二面角