120307第四章_酶.pptVIP

第三节 酶反应动力学 一、化学反应动力学 （一）化学反应级数与速度方程 （二）活化能与速度常数的关系 二、酶活性与酶的反应速度 （一）酶活性可用酶的反应速度表示 酶的活力单位 国际酶学委员会规定，一个酶活力单位 (unit，u) 是指在最适条件(温度、pH及底物等)下，在1分钟内转化1μmol底物的所需要的酶量(或转化1μmol底物的有关基团)的酶量。 Km 值的意义是： ① Km是酶的一个基本的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关，但与pH、温度等因素有关；不同酶有不同的Km。 ② Km的大小(或 1/Km的大小)，可近似地说明酶与底物亲和力的大小。 如果一种酶可作用于几种底物，就有几个不同的Km，Km值小的底物一般作为该酶的最适底物或天然底物。 ③从Km的大小可知正确测定酶活性时所需的底物浓度。 * * * * * * * * 阶段复习一 第一章 导论 生物分子是分级的 生物大分子及其组成单体 水分子的结构 水对于生命体的意义 * 第二章 氨基酸与蛋白质的一级结构 蛋白质的元素组成 N元素 氨基酸的结构通式 20种氨基酸的名称和结构 氨基酸的酸碱性质、等电点pI 蛋白质的四级结构层次 * 第三章 蛋白质的结构与功能 蛋白质的二级结构及其实例 蛋白质的三级结构、稳定作用力 蛋白质的四级结构 肌红蛋白结构及氧结合特点 蛋白质变性、别构作用 * 第四章 酶 酶是生物催化剂 酶的分类 米氏方程，推导，双倒数图 酶的三种可逆抑制 别构酶的动力学特征 * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 二、专一性是分子识别的结果 酶的活性部位与底物的(转换态)结构具有互补性。酶和底物通过这种结构互补性彼此识别。底物通过立体互补的一簇原子间的相对弱的力（氢键﹑离子键和范德华力）同酶结合。 1、“锁-钥”模型 锁-钥模型是用来解释酶的专一性的：酶活性部位的结构象是一把“锁”，而专一的底物分子是“钥”，酶活性部位的结构在空间上是与专一性底物的结构是完全互补的（这是当初的基本认识）。 酶的结构不是刚性的，具有相当的柔性；此外，酶（E）与底物（S）结合形成的ES复合物也并不是完全互补的，完全互补是于催化无效的。 之所以能接受“锁-钥”模型对酶的专一性和酶促催化的解释，是因为加上了一个新的内容，即这把“钥”不是底物本身，而是它的转换态中间物。因为只有转换态才能同酶的活性部位完全互补，才能在两者之间存在最有效的相互作用，并导致转换态转变成产物并释放出酶。 2、“诱导契合”模型 酶分子具有相当的柔性，是构象上的动态分子。酶分子的许多性质(包括对底物的结合与催化)是它们结构上的柔性的体现。D．Koshland提出底物被酶结合是一种相互作用的过程，即是说，在酶和底物之间的动态识别过程中，酶活性部位的形态在底物结合时发生改变，贴切的说叫做“诱导契合” 。 本质上，底物的结合改变了蛋白质的构象，以便蛋白质和底物彼此更准确“契合”。这个过程事实上是相互作用的过程，包括底物分子的构象也发生改变，以便使它适应蛋白质的构象。这里也包含着底物转换态的形成。 上面的叙述表明，“锁-钥”的关系和“诱导契合”两者是相互关联的，或者说是相通的，这是对酶作用专一性的解释。 邻近效应(proximity effect): 对于多底物酶来说，底物分子在酶活性部位的集中，使它们的有效浓度超过了它们处在溶液中的浓度。高度有效的底物浓度有利于转换态更为频繁的形成。 邻近效应需要底物分子同酶弱的结合，即这种结合是低亲和力的。因为非常紧密的结合会使催化变得无效。 实验表明，邻近效应对酶促反应的贡献是使反应的效率提高104～105。 五、酶的酸-碱催化 有两种类型的酸-碱催化(Acid-base catalysis)： ①特指的酸-碱催化，指H＋和OH－对反应的加速； ②广义的酸-碱催化，是指质子的供体(酸) 或质子的受体(碱) 对反应的加速。广义的酸-碱催化是生物化学上解释酶促反应效率的重要因素。 广义的酸催化是一种从酸转移质子的过程，能降低反应转换态的自由能。 非酶催化的酮式-烯醇式互变异构反应以十分缓慢的速度发生，因为它的类似负碳离子(carbanion) 的转换态具有很高的自由能： 但是，当质子提供给氧原子时能降低转换态的负碳离子的特性，因而能加快反应： 广义的碱催化是指