[理学]01蛋白质化学.ppt

常见（基本）aa：20种 蛋白质aa 天然aa 不常见（修饰）aa 非蛋白质aa：~150种 3.根据氨基酸的营养价值分类 （1）必需氨基酸(essential amino acid) 指人体内需要而又不能自身合成，必须从食物中摄取的氨基酸，共有8种： Ile、Leu、Trp、Thr、 Phe、Lys 、Met、Val 口诀： “一两色素本来淡些” 携 苏 丹 来 奔 以 色 列 缬 苏 蛋 赖 苯丙 异亮 色 亮 半必需氨基酸：精、组.人体虽然能够合成，但是幼儿期合成速度不能满足需要. （2）非必需氨基酸(nonessential amino acid) 其余10种氨基酸动物体内可以合成 （二）非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸，呈游离或结合态，具有特殊的生理功能或作为代谢的中间物或某些物质的前体。主要来源有： （1）重要的代谢物前体或中间物质 L-瓜氨酸、L-鸟氨酸 尿素循环的中间物 （2）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala（构成维生素泛酸的组分）、γ-氨基丁酸（Gamma-aminobutyric acid，GABA,动物体内充当神经递质） （3）D-型氨基酸 D-Glu和D-Ala存在于细菌细胞壁的肽聚糖中、 D-Phe（短杆菌肽S） 2、氨基酸的手性（chirality）和旋光性 （1）氨基酸的构型 除Gly外，α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此有D-和L-两种构型。氨基酸的构型以甘油醛为参考物。从蛋白质的酸或酶促水解液中分离得到的氨基酸都是L型的，D-型氨基酸仅存在于一些特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分中。 Thr和Ile除了α-碳原子外，还有第2个手性中心，在实验室中各自可以有4种异构体，分别称为L-、D-、L-别和D-别氨基酸，其中L-和D-异构体、L-别和D-别异构体各为一对对映体（enantiomer）。已证明蛋白质中只存在 L-异构体（故习惯上书写氨基酸都不注明构型和旋光方向）. 旋光性 :某些化合物能使偏振光的振动方向旋转一定角度的性质。右旋——(+） 左旋——(－) 旋光物质：具有旋光性的物质称为旋光物质，或称为光学活性物质。 旋光度：旋光性物质使偏振光的振动平面所旋转的角度，用α表示。手性化合物旋光度与溶液浓度、溶剂、测定温度、光源波长、测定管长度有关。旋光仪测定的旋光度α并非特征物理常数，同一化合物测得的旋光度就有不同的值。 比旋光度：为了比较不同物质的旋光性能，通常用比旋光度来表示物质的旋光性，比旋光度是物质特有的物理常数。单位浓度、单位盛液管长度下测得的旋光度，用[α]表示。 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物；L-别一苏氨酸和D-别-苏氨酸组成消旋物。 内消旋物：分子内消旋 （1）氨基酸的酸碱滴定曲线 b， 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基可与PITC反应，生成苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC-氨基酸），在酸性条件（HF或三氟乙酸）下，PTC-氨基酸迅速环化形成稳定的苯乙内酰硫脲氨基酸（PTH-氨基酸）. 多肽或蛋白质的N端游离的α-氨基也能发生该反应，生成PTC-肽，在酸性溶液中释放出末端的PTH-氨基酸和比原来少1个氨基酸残基的肽链。新暴露出来的N-端氨基酸可以再次进行同样的反应。 PTH-氨基酸在酸性条件下极稳定并可溶于乙酸乙酯。 2、肽的命名 寡肽通常根据氨基酸残基的排列顺序，从N端到C端，依次称为某氨基酰某氨基酰----某氨基酸. 3、肽的写法 按照惯例，总是从N端至C端，但有时为了强调，可在N端和C端添加H和OH，各氨基酸残基用单字母或三字母表示。 2、肽键多为反式（trans），也有顺式(cis) 因为在反式结构中，邻近的非成键原子空间位阻最小，因而比顺式稳定. 但如果肽键是由一种氨基酸的羧基和Pro的亚氨基形成的（X-Pro），那么该肽键可以是反式也可以是顺式的，因为Pro残基的四氢吡咯环造成的空间位阻抵消了反式构型原有的在空间位阻上的优势. 1、X-射线衍射法（X-ray diffraction method） 只能测定蛋白质晶体结构，与生理状态下的蛋白质有较大差距。 2、研究处于溶液中蛋白质构象的光谱学方法 2、pI沉淀 当