[五年级数学]酶-2.ppt

第 三 章酶(Enzyme) 【掌握】 底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km与Vmax值的概念和意义； 抑制剂对酶促反应的影响： 不可逆抑制的作用; 可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义； 【熟悉】 酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响； 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 影响因素包括有： 米－曼氏方程式推导过程： ES的生成速率 = ES的分解速率 Vmax的意义 定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 Vmax =k3 [E] 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] 双重影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降或丧失而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 　 　 胆碱酯酶（羟基酶）被有机磷杀虫剂抑制后，胆碱能神经末稍分泌的乙酰胆碱不能及时分解，过多的乙酰胆碱会导致胆碱能神经过度兴奋的症状: 心跳变慢、瞳孔缩小、流口水、多汗和呼吸困难，进而影响神经传导，失去知觉而死亡。 定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合 反应模式 激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 ? 必需激活剂 (essential activator) Mg2+ 对于已糖激酶 ? 非必需激活剂 (non-essential activator) Cl- 对于唾液淀粉酶 酶促反应动力学 底物浓度 酶浓度 温度 pH 抑制剂 激活剂 Michaelis Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程。 动物体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8 若用简单的透析和超滤法去除抑制剂，酶又重新表现原有活性的抑制剂称为可逆性抑制。即抑制剂与酶的结合是可逆的 区别在于抑制剂与酶的结合方式 底物与抑制剂的关系 非竞争性抑制不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同，故酶与底物的亲和力不受影响，Km值不变，同样道理再增加［S］，也消除不了抑制剂与酶的结合，相当于减少了酶分子，故Vmax降低。 总上所述，酶的竞争性和非竞争性抑制可通过双倒数作图加以区别。Vmax不因竞争性抑制剂的存在而改变，Km则不因非竞争性抑制剂的存在而改变。 酶催化效率的高低可用转换数（turnover number）的概念来表示。 解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成酶-底物复合物（中间产物)，此复合物再分解为产物和游离的酶。 K1、K2、K3分别为各向反应的速度常数。 也是从米氏方程式衍生而来。 抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。 最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速度最快时的环境温度。 低温的应用: 临床低温麻醉 低温保存菌种 酶 活 性 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度 oC 温度对淀粉酶活性的影响 三、温度对反应速度的影响 最适pH (optimum pH)： 酶催化活性最大时的环境pH。 6 10 pH 最适pH 酶 活 性 pH与酶活性的关系 四、 pH对反应速度的影响 0 酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 人体部分酶的最适 pH 值 酶 最适 pH 胃蛋白酶 1.8 过氧化氢酶 7.6 胰蛋白酶 7.7 延胡索酸酶 7.8 核糖核酸酶 7.8 精氨酸酶 9.8 区别于酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性 变性剂对酶没有选择性 五、抑