生物化学与分子生物学中国医科大学.ppt

医学基础 本教材囊括生理学、生物化学、细胞生物学、免疫学、遗传学、物理学、病原微生物学、病理学、组织胚胎学、解剖学等学科知识，是医学基础多学科的结合。 本教材是学习临床知识、从事医疗临床治疗工作的必修课程。作为医务工作者必须掌握这些基本知识，才能更好地为农村广大农民患者服务。本教材也是中专或中专以下学历的乡村医生达到大专水平的必修内容。 组成人体的生物大分子的结构与功能； 各种组织器官的构成、功能与位置关系 细胞的结构与功能； 生物体的物质代谢、调节及代谢障碍； 机体内环境的稳定及调节机构； 遗传信息的传递 ； 人体胚胎发生； 机体的免疫防御； 机体与放射线、电磁波、超声波、激光； 病因与疾病 ； 基因异常与疾病； 细胞和组织的适应、损伤和修复； 局部血液循环障碍； 炎症； 肿瘤； 机体与病原生物。 生物体化学组成： 无机物： H2O，离子 有机小分子：氨基酸，核苷酸，单糖， 维生素，有机酸等 生物大分子：蛋白质，核酸，聚糖 第一节 蛋白质的结构与功能 蛋白质(Proteins)是由多个氨基酸通过肽键相连而成的高分子含氮化合物，有特定的空间结构及生物学功能的生物大分子。 蛋白质是生命活动的物质基础，是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能称为功能大分子。 1.蛋白质是各组织的主要有机成分，分布 广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分 子，占人体干重的45％，一般组织含17- 20%。某些组织含量更高，例如脾、肺及横 纹肌等高达80％。 2.生物活性物质 （1）催化作用： 酶 （2）调节作用：激素、生物活性肽 （3）免疫作用：免疫球蛋白 （4）载体作用：Hb、脂蛋白、清蛋白 （5）凝血作用：凝血因子 （6）收缩作用：骨骼肌、平滑肌 （7）缓冲作用：血浆蛋白质 （8）其他作用：细胞信号转导个体发育、组织 修复、学习 、记忆、物质代谢等。 3. 氧化供能 一、 蛋白质的分子组成 （ The Molecular Component of Protein ） （一）元素组成：C、H、O、N、SP、Fe、Cu、Zn、I等。 蛋白质含氮量：平均为16%，可用于蛋白质定量。 每克样品中所含蛋白质的克数 = 每克样品中的含氮量 ? 6.25 2．氨基酸分类： （按侧链结构及性质分类） (1)非极性疏水性氨基酸 (2)极性中性氨基酸 (3)酸性氨基酸 (4)碱性氨基酸 （1）非极性疏水性氨基酸 含有非极性的侧链，具有疏水性（Gly除外）。 种类：甘(Gly)、丙(Ala)、 缬(Val)、亮(Leu)、异亮（Ile）、脯(Pro)、苯丙(Phe) 侧链不溶于水、无极性、无电荷 非极性疏水性氨基酸 （2）极性中性氨基酸 侧链含有-OH或-SH、-CONH2等极性基团， 种类：丝（Ser）、苏（Thr）、酪(Tyr)、色 （Trp)、半胱( Cys）、蛋（Met）天冬酰胺 （Asn）、谷氨酰胺（Gln） 侧链具有亲水性，但在中性水溶液中不电离。 极性中性氨基酸 (3)酸性氨基酸 侧链含有-COOH，易解离出H+ 种类：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 具有酸性、溶于水、负电荷。 (4)碱性氨基酸 侧链带有易接受H+的基团而具有碱性。如ε-NH2、胍基和咪唑基。 种类：赖(Lys)、精（Arg）、组（His)、 具有碱性、溶于水、正电荷 特殊氨基酸 甘氨酸Gly：无手性碳原子。 半胱氨酸Cys：可形成二硫键。 （一）肽键与肽 肽键（peptide bond):一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的酰 胺键被称为肽键 。 肽（peptides）:若干个氨基酸通过这种肽键相连而成的 链状化合物被称为肽或蛋白质 。 二肽(dipeptide): 2 个AAS 三肽(tripeptide)： 3个AAS 寡肽 ( oligopeptide) 10 AAS 多肽 ( polypeptide) 10 AAS 多肽链具有方向性： 氨基末端 ( N-端) 和羧基末端 ( C-端) 主链（backbone）： α-碳原子和肽链的若干重复结构（N-C? -C）构成主链 ； 侧链（side chain） ：氨基酸残基的侧链基团R为多肽链的侧链。 氨基酸残基 (amino acid residue ) 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而稍有残缺，称为氨基酸残基。 蛋白质和多肽的界限： 胰岛素（5733）为蛋白质 胰岛素（5733）为多肽 自然界的生物体（动物、植物和微生物）中存在着某些具有重要生物活性的肽，称为生物活