分子模拟与对接.pptVIP

* * Ramachandran plot calculation and good 3D-structure compatibility as assessed by interaction energy analysis, solvent accessible surface (SAS) analysis, and Profiles-3D approach. 分子对接的最初思想起源于Emil Fischer提出的“锁钥原理”，受体与配体相互作用是基于空间结构的匹配。随着不断的认知与发展，目前分子对接的原理是从已知两个分子的单体结构出发，根据几何匹配和能量匹配，寻找两个分子的最佳结合模式。搜索算法和打分函数是分子对接的核心步骤。打分函数包括经验打分函数、能量打分函数和一致性打分。受体与配体结合较好的模型需要满足以下互补匹配规则：几何形状互补匹配，即复合物具有较大的接触面积；静电相互作用互补匹配；复合物交界面包含尽可能多的氢键、盐桥；且疏水相互作用互补匹配。 * 分子对接的最初思想起源于Emil Fischer提出的“锁钥原理”，受体与配体相互作用是基于空间结构的匹配。随着不断的认知与发展，目前分子对接的原理是从已知两个分子的单体结构出发，根据几何匹配和能量匹配，寻找两个分子的最佳结合模式。搜索算法和打分函数是分子对接的核心步骤。打分函数包括经验打分函数、能量打分函数和一致性打分。受体与配体结合较好的模型需要满足以下互补匹配规则：几何形状互补匹配，即复合物具有较大的接触面积；静电相互作用互补匹配；复合物交界面包含尽可能多的氢键、盐桥；且疏水相互作用互补匹配。 * 分子对接的最初思想起源于Emil Fischer提出的“锁钥原理”，受体与配体相互作用是基于空间结构的匹配。随着不断的认知与发展，目前分子对接的原理是从已知两个分子的单体结构出发，根据几何匹配和能量匹配，寻找两个分子的最佳结合模式。搜索算法和打分函数是分子对接的核心步骤。打分函数包括经验打分函数、能量打分函数和一致性打分。受体与配体结合较好的模型需要满足以下互补匹配规则：几何形状互补匹配，即复合物具有较大的接触面积；静电相互作用互补匹配；复合物交界面包含尽可能多的氢键、盐桥；且疏水相互作用互补匹配。 * * What is Affinity? Affinity is a suite of programs for automatically docking a ligand (guest) to a receptor (host). Specifically, for a given assembly consisting of a ligand molecule and a receptor molecule, commands in Affinity automatically find the best binding structures of the ligand to the receptor based on the energy of the ligand/receptor complex. This is an energy-driven method according to the classification of Kuntz et al. in a recent review (Kuntz et al. 1994). It is especially useful in structure-based drug design. Affinity uses a combination of Monte Carlo type and Simulated Annealing procedures to dock a guest molecule to a host. A key feature is that the bulk of the receptor, defined as atoms not in the binding (active) site specified, is held rigid during the docking process, while the binding site atoms and ligand atoms are movable. Nonbond interactions can be calculated in many different ways: a grid based approach developed by Luty et al. (1995), a cell multipole approach, a group based cutoff approach, or a hard