第三章---生物化学-蛋白质化学.ppt

第三章 蛋白质 Protein 3.1 概述 18世纪中叶，Beccari首次报道从面粉中分离到了一种粘性很高的物质(谷蛋白）； 19 世纪中期，G.J.Mulder从动、植物组织中得到了这种物质，并命名为“protein”——蛋白质 希腊文：Προτο（第一重要） 3.1.1 蛋白质的功能 1.蛋白质是生物机体的结构物质 2. 蛋白质是生物体的功能物质 生物催化功能：酶（有生物活性的蛋白质） 免疫保护作用 抗体:一类特异的球蛋白 生长、繁殖、遗传和变异作用 核蛋白：核酸和蛋白质组成 生物膜的功能和受体 3.1.2 蛋白质的分类 根据蛋白质分子的形状 球状蛋白（globular protein） 纤维状蛋白（fibrous protein） 根据组成分类 单纯蛋白质（simple protein）：简单蛋白质 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白等 结合蛋白质（conjugated protein）：结合蛋白（辅基、配基） 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、金属蛋白等 根据功能 活性蛋白质：酶、激素 非活性蛋白质：角蛋白、胶原蛋白 3.2 蛋白质的基本结构单位 —氨基酸 蛋白质是由20种左右的α-氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。 3.2.1 氨基酸结构的共同特点 1. α-氨基酸（amino acid） 是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而成的化合物，称为α-氨基酸。 D-、L-立体异构体（光学异构体、旋光异构体） 3.2.2 氨基酸的分类 分类：按侧链的结构可分为: 按侧链的极性性质分为： 不常见的蛋白质氨基酸 3.2.3 氨基酸的物理性质 ① 一般物理性质 无色结晶； 熔点高 除甘氨酸外都有旋光性； 一般溶于水；易溶于酸、碱溶剂；不溶于有机溶剂. 极性：通过侧链判断 ② 氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，苯丙氨酸的?max＝257nm，色氨酸的?max＝280nm. 3.2.4 氨基酸的化学性质 α-氨基参加的反应 与甲醛反应 与亚硝酸反应 烃基化反应 由羧基参加的反应 成盐和成酯反应 成盐反应：氨基酸与碱作用，生成盐 成酯反应 酰氯化反应 等电点的计算 等电点是氨基酸的一个特性参数 中性氨基酸，如Gly 与茚三酮反应 形成肽键 由支链R基产生的反应 巯基（-SH）的性质 3.2.5 氨基酸的分离和分析 氨基酸的分离、分析鉴定— 纸层析、薄层层析、离子交换柱层析 离子交换柱层析（ion-exchange column chromatography） 是以离子交换树脂作为支持物的一种层析方法。 分离氨基酸混合物多使用强酸型阳离子交换树脂。 在pH2－3时，氨基酸主要以阳离子存在，与树脂上的阳离子发生交换被挂在树脂上，氨基酸在树脂上结合的牢固程度主要决定于它们之间的静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂基质聚苯乙烯之间的疏水相互作用。 在pH2－3时，氨基酸与树脂间的静电吸引的大小次序是：碱性氨基酸中性氨基酸酸性氨基酸，因此氨基酸的洗出顺序大体上是： 酸性氨基酸，中性氨基酸，最后是碱性氨基酸。一般极性大的氨基酸易洗脱，非极性大的氨基酸难洗脱。 3.2.6 氨基酸的应用 1，医药工业 氨基酸输液 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。 治疗药剂 1，精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； 2，天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。 3，半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； 4,组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。 2，化学工业 维生素B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸为原料合成。 叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。 氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基-L-赖氨酰-L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰-L-精氨酸乙酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。 聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳定剂等。 3，食品工业 营养强化剂； 谷氨酸钠－味精； 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口；